食品化学酶的章节小结（食品化学）.docVIP

食品化学酶的章节小结 酶的定义（本质）：酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力 1.酶是催化剂（Catalytic activity）其作用是降低反应的活化能（Ea），加速反应的进行，并不影响反应的最终的平衡状态。 酶作为催化剂的特点：1、用量很少 酶浓度通常在10-8-10-6mol/L2、效率高 酶的周转数 当酶被底物饱和时，在1秒或1分钟内，1mol的活性酶能催化底物周转变成产物的摩尔数。 2.酶具有特异性（Specificity） 诱导契合模型要点 （1）当底物与酶的活性部位结合时，酶蛋白的几何形状有相当大的改变； （2）催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的； （3）底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地定向和底物结合到酶的活性部位上去。 锁和钥匙”模式：在酶的表面存在着一个特殊形状的活性部位，这个活性部位在结构上能与底物精确互补。底物与酶之间存在某种立体专一结合。底物类似钥匙，酶类似锁。 3.酶的底物特异性 （1）低特异性（Low specificity）不能辨别底物，仅能对裂开的键表现特异性，如非特异性脂酶。 （2）基团特异性（Group specificity）对于相邻于特定基团的一个特殊的化学键表现出特异性。如胰蛋白酶对羧基一侧为精氨酸和赖氨酸的肽键表现特异性。 （3）绝对特异性（Absolute specificity） 酶仅作用于一种底物并催化一个反应。例如，脲酶只能催化脲素水解，不能催化甲基脲水解。（4）立体化学特异性（Stereochemical specificity） 通常显示出正确无误和完全的立体定向性，能区别光学或立体异构体。几乎总是选择一对对映体中的一种形式做底物，除非酶的特异功能是催化对映体的异构化 酶的系统命名的原则 第一位数字（大类） 反应本质 第二位数字（亚类） 第三位数字（亚-亚类） 1.氧化还原酶 电子转移 供体中被氧化基团的性质 受体的类型 2.转移酶 基团转移 被转移基团的性质 被转移的基团的进一步描述 3.水解酶 水解 被水解的键的类型（酯键、肽键等） 底物的类型：糖苷、肽等 4.裂合酶 键裂开 被裂开的键：C-S、C-N等 被消去的基团 5.异构酶 异构化 反应的类型 底物的类别、反应的类型和手性的位置 6.连接酶 键形成 被合成的键：C-C、C-O、C-N等 底物S1、底物S2、第三底物（共底物）几乎总是核苷三磷酸 （一）氧化还原酶类 催化底物的氧化还原，反应时需要电子的供体和受体。 AH2+B=A+BH2 AH2:供氢体， B：受氢体 根据供氢体的性质，又可分为氧化酶类和脱氢酶类 （二）转移酶类 催化一种分子上的基团转移到另一种分子上。 A——R+B===A+B——R R为被转移基团，可以是一个很小的基团，也可以是一个糖残基甚至一条多糖链。 此类反应的底物有两个：一个是供体，一个是受体。 （三）水解酶类：催化大分子物质加水分解为小分子物质。 A——B+HOH====AOH+BH 大多属于胞外酶，在生物体内分布最广，数量也最丰富，应用最广泛。 淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、果胶酶、核糖核酸酶及纤维素酶等。 （四）裂解酶类：催化一个化合物分解为几个化合物或逆反应。 A——B A+B （五）异构酶类 催化底物的分子内重拍反应。如：葡萄糖异构酶 葡萄糖 果糖 （六）合成酶类： 将两个底物分子合成为1个分子，反应时，由ATP或其他高能的核苷三磷酸提供反应所需的能量。A+B+ATP AB+ADP(或AMP)+无机磷酸（或焦磷酸） 酶的分离纯化技术包括：选择性沉淀（高浓度盐或有机溶剂），膜分离，层析技术（凝胶过滤色谱、离子交换色谱、亲和色谱）等。 1、测定酶活力的方法： （1）通过定量测定酶反应的产物或底物的变化 （2）通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如粘度等。 酶活定义：在一定条件下，催化单位底物转变成产物所需的酶量。 酶活单位U：国际生物化学协会酶委员会定义：酶分钟催化1μmol底物发生转变的酶量，即： 1μmol/min。 Kat:酶活力的SI单位，即Katal。Katal的定义是每秒钟催化1mol底物发生转变的酶量，即：1mol/s。1Kat=6×107U 1U=1.67×10-8Kat 影响酶活力的环境因素（Factors influencing enzyme activity） 内在因素：酶的活力，底物的浓度。环境条件：pH，温度，水分活度，抑制剂 抑制作用的类型 1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结