物理化学核心教程第二版00绪论.pptVIP

五、酶促反应的速度及其影响因素 1.底物浓度对酶促反应速度影响 在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示： 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 米氏方程的推导： 酶被底物饱和的百分数: 已知Km值和底物浓度，求v相当于Vmax的百分率？（P360） 寻找限速步骤： Km值最大者为限速步骤 米氏常数Km的测定： 2.　多底物的酶促反应动力学 分类：单底物反应、双底物反应、三底物反应 （1）序列反应或单－置换反应 　　　A、有序反应；B、随机反应 （2）乒乓反应或双－置换反应　 3.抑制剂对酶反应的影响 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。（比较：失活作用P368） 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂（inhibitor)。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物