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第一节 酶的本质与特性 一 酶是生物催化剂(biocatalyst): 1810年Jaseph Gay-Lussac发现酵母可以将糖转化为酒精 —— 酵素(ferment) 1835~1837年,Berzelius提出催化概念 1878年世纪末Kühne提出 “enzyme ” —— 酶 1896年Buchner兄弟采用酵母无细胞提取液将葡萄糖转化为乙醇和CO2 1926 ~1936年Sumner等从到刀豆中得到脲酶结晶,提出酶的本质是蛋白质 1982年后,Cech和Altaman发现RNA具有催化功能 ——ribozyme(核酶) 90年代发现某些DNA、抗生素也有催化功能。 生物催化剂:具有催化功能的生物物质。 酶: 具有催化功能的蛋白,是生物催化剂的一种。 二 酶的作用特性: (一)共性: ① 只要少量的酶存在就大大加速反应速度。 ② 能使反应迅速达平衡,但不改变平衡点。 ③ 酶本身也参与反应,但反应前后自身不被消耗。 ? 可降低反应的活化能。 (二) 特性: 1.酶催化的高效性: 转换数(Kcat) : 每分钟每个酶分子所能催化的底物分子 数。用来衡量酶催化的效率。 三 酶的命名与分类 (一) 系统命名法: Ala + ?-酮戊二酸 转氨 Glu +丙酮酸 系统命名:Ala : ?-酮戊二酸 氨基转移酶 (二)分类: 简单蛋白酶;结合蛋白酶 组成酶 :机体中经常存在的酶,浓度不受环境影响 诱导酶:在特定条件下诱导产生的酶,浓度受环境影响。 国际分类法: 如 EC 1 . 6 . 1 . 3 六大类 ?亚类 ?次亚类 ?编号 第二节 酶分子的结构与功能 一 酶分子结构: (一) 酶蛋白与辅助因子: 酶蛋白+辅助因子=全酶(有催化活性) 辅因子分为: 辅基、辅酶、金属离子 辅基:通过共价键与酶分子结合的有机物分子 辅酶:与酶蛋白结合较松散的一类有机分子(非共价结合) 如与转移电子有关的 NAD + , FAD+ , 二硫辛酸 或与转移基团有关的TPP+ 金属离子: 共价结合( 羧肽酶中的Zn2+ ) 非共价结合(游离在溶液中Mg 2+ ,Na + ) 3. 酶活性中心分工明确、结构精细: 例如:羧肽酶A的底物结合位共有六个亚位点 ,识别底物C-端连续5个氨基酸 4. 酶活性中心各基团相对位置对酶表现活力至关重要: 如牛胰RNA酶活性中心有两个活性基团: His12 和His119 (2)乳糖合成酶: UDP-Gal + Glc UDP + Lactose (UDP-半乳糖) 乳糖 蛋白A:催化亚基,也称半乳糖基转移酶 (催化:UDP-Gal + GlcNAc LacNAc + UDP) 蛋白B:乳清蛋白,改性亚基 四 同工酶: 同工酶 (isoenzyme,isozyme): 催化相同反应而自身分子形式不一样的酶。 1959年Markert发现第一个同工酶:乳酸脱氢酶(LDH) (一) 同工酶分类及命名: 1 原级同工酶(primary isozyme):
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