生物化学 教学课件 作者 陆正清柯世怀 主编 第10章 蛋白质降解和氨基酸代谢.pptVIP

尚辅网 尚辅网 第十章 蛋白质降解和氨基酸代谢 第一节 蛋白质的营养作用 蛋白质的生理功能 1.构成组织细胞的基本组成成分； 2.参与组织细胞的更新和修补； 3.参与物质代谢及生理功能的调控，如酶、蛋白 类激素等； 4.氧化供能； 5.其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别 等。 蛋白质的生理需要量 成人每日最低需要量： 30～50g/d 氮平衡 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮终产 物的形式排出体外；同时每日须从食物中摄取一定量的 蛋白质，以维持正常生理活动之需。 由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故用氮的摄入量 来代表蛋白质的摄入量。 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮 的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种状态就称为 氮平衡。 氮平衡的几种类型: 蛋白质的营养价值及互补作用 评定食物蛋白质的营养价值包括以下三 个方面因素： 1.食物蛋白质的含量。 2.食物中蛋白质的消化率。 3.食物中蛋白质的利用率，也称蛋白质 的生理价值或生物价，主要指蛋白质中必需 氨基酸的种类、含量与比例。 必需氨基酸与蛋白质的互补作用 必需氨基酸 人体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，共8种： 赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸 苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸 蛋白质的互补作用 将数种营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互相补充，从而可提高食物蛋白质的营养价值。 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 蛋白质的消化—主要的酶类 1.胃蛋白酶 2.胰液中的蛋白酶： 内肽酶：胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶：羧基肽酶A和羧基肽酶B 3.小肠粘膜细胞中的氨基肽酶和二肽酶。 氨基酸代谢库 食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源 性氨基酸）和体内组织蛋白质降解生成的 氨基酸以及体内合成的非必需氨基酸（内 源性氨基酸）混在一起，分布于体内各 处，称为氨基酸代谢库。 蛋白质的腐败作用 蛋白质的腐败作用: 是指大肠中的细菌对蛋白 质及其消化产物的分解作用。 腐败作用包括：水解、氧化、还原、脱羧、脱 氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺类 （腐胺、尸胺、酪胺），酚类，吲哚类，氨及硫 化氢等,大部分随粪便排出。 小部分有毒物质被吸收后在肝脏解毒。 第三节 蛋白质的酶促降解 蛋白水解酶可分为内肽酶（肽链内切酶）和 端肽酶（肽链端解酶）两大类。 内肽酶：水解蛋白质和多肽链内部的肽键，形 成各种短肽，具有底物专一性 。 端肽酶 ：从肽链的一端开始水解，将氨基酸 一个一个地从多肽链上切下来。根据其功能不同 可分为氨肽酶、羧肽酶和二肽酶。 消化道内几种蛋白酶的专一性 第四节 氨基酸的一般代谢 脱氨基作用 氧化脱氨基作用 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。 其中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则 不需酶的催化。 L-氨基酸氧化酶：是一种需氧脱氢酶， 以FAD或FMN为辅基，脱下的氢原子交给 O2，生成H2O2。但该酶活性不高，在各组织 器官中分布局限，因此作用不大。 L-谷氨酸脱氢酶： 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+ 为辅酶，生成的NADH或NADPH可进入呼 吸链产生ATP。 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。 L-谷氨酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 转氨基作用由转氨酶催化，将?-氨基酸的氨基 转移到?-酮酸酮基的位置上，生成相应的?-氨基 酸，而原来的?-氨基酸则转变为相应的?-酮酸。? 1.丙氨酸氨基转移酶（ALT)：在肝中活性较高， 故患肝病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行， 从而使氨基酸脱去氨基并氧化为?-酮酸的过 程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织 细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。 嘌呤核苷酸循环 嘌呤核苷酸循环 是存在于骨骼肌和心肌 中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的 活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故 采用此方式进行脱氨基。 氨基酸的脱羧基作用 氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。 　 胺是体内的生理活性物质，主要在肝中 代谢。 ?-氨基丁酸（GABA）是一种抑制性神经递质， 由L-谷氨酸脱羧而产生。反应由L-谷氨酸脱羧酶催 化，该酶在脑及肾中活性很高。 5-羟色胺（5-HT）也是一种重要的神经递 质，在外周具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸。 牛磺酸 组胺 由组氨酸脱羧产生，具有促进平 滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管 作用。 组氨酸 组胺 精