精品范文第17章 氨基酸和蛋白质-新(4).pptVIP

第十七章 氨基酸,多肽和蛋白质 一、氨基酸的结构 二、氨基酸的分类和命名 三、氨基酸的化学性质 （一）两性电离和等电点 （二）显色反应 （三）脱羧反应 (四)氨基酸与亚硝酸反应 （五）生成肽的反应 第二节 肽 二、肽链结构测定 （一）端基分析 1．N-端分析 2．C-端分析 （二）部分水解 三、活性肽 第三节 蛋白质 一、蛋白质的元素组成 （二）蛋白质的高级结构 1．蛋白质的二级结构 2．蛋白质的三级结构 3．蛋白质的四级结构 大多数蛋白质中氮的含量为16%左右，所以在分析一个样品中蛋白质的含量时，只要测定样品中的含氮量，就可推算出其中蛋白质的大致含量（每克氮相当于6.25克蛋白质）。 二、蛋白质的分类 三、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质的功能与一级结构有密切关系。在一级结构中，主要的化学键是肽键，称为主键。 蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中Cα—H、Cα—N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级结构。 蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中原子的空间排布。 N原子上的孤电子对与羰基之间形成共轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质，限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有平面结构，称为肽键平面。其中Cα1、羰基碳和氧、氮和氢以及Cα2共六个原子在同一平面上，氧原子和氢原子呈反式。 蛋白质的二级结构主要有：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。 （1）α-螺旋：α-螺旋（α-helix）指的是以α-碳原子为转折点，以螺旋方式按顺时针方向盘旋延伸。螺旋每圈含3.6个氨基酸残基，相邻两螺圈间的距离约为540pm。每隔18个氨基酸残基（5圈）出现一个大重复。这种α-螺旋称为右手α-螺旋，是常见的、典型的α-螺旋结构。维系和固定α-螺旋的作用力主要是氢键。 a- 螺旋(a) a- 螺旋(b) 每个AA.残基沿轴向升高150pm,每隔3.6个AA.残基螺旋上升1圈 ①a-螺旋构象(a-helix)：多肽链中各肽键平面通过a-C的旋转，围绕中心轴形成一种紧密螺旋盘曲现象。盘曲可形成左手螺旋和右手螺旋。绝大多数蛋白质分子是右手螺旋。 螺旋之间靠氢键维系 侧链R伸向螺旋外侧 （2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反方向的叫反平行β-折叠。 ②β- 折 叠 a. 顺平行:两条肽链从N端到C端走向相同 b. 逆向平行 两条肽链从N端到C端走向相反 肽链中各肽键平面通过αC折成110o 氢键维系相邻肽链 ③β-转角(β-bend) 多肽链的主链骨架呈180o回折而呈发夹状，称为β-转角. 由4个连续AA.残基构成，第1个AA.的C=O与第4个AA.的N－H之间形成氢键以维系构象。 肽键平面 （3）β-转角和无规卷曲 β-转角（β-turn）是指在蛋白质多肽链中出现的180°的回折。β-转角结构上的特点是一个氨基酸残基中的羰基上的氧与第四个氨基酸残基肽键氮上的氢之间形成氢键。 无规卷曲（random coil）指的是多肽链除了上述几种有规律的构象以外，还会存在没有确定规律的构象。 在蛋白质二级结构的多肽链中，由于链上相隔一定距离的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲、折叠形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在空间的整体排布称为蛋白质的三级结构。 维系和稳定蛋白质三级结构的作用力除氢键外，还包括盐键、二硫键、配位键和Van der Waals力等。 * * 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 第一节 氨基酸 分子中同时具有氨基和羧基的化合物称为氨基酸（amino acid）。存在于体内合成蛋白质的氨基酸主要有20种。 组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。天然的氨基酸都是L-构型。 L-氨基酸（通式） 如用R、S法标记构型，组成蛋白质的氨基酸，除半胱氨酸为R-构型外，其余的均为S-构型。 根据分子中所含氨基和羧基的数目分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类。 1.分子中含一个氨基和两个羧基的氨基酸称为酸性氨基酸，例如天门冬氨酸和谷氨酸。 2．分子中含两个氨基和一个羧基的氨基酸称为碱性氨基酸，