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蛋白质化学 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein ? 组成蛋白质的元素 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量: 一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。 二、肽 (二) 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 三、蛋白质的分类 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 亮氨酸拉链(leucine zipper)基元 (亮氨酸拉链蛋白结合在一个回文的靶DNA序列上的模式图) 回文的靶DNA序列 亮氨酸拉链蛋白 结构域 (structure domail) 类型: α -螺旋域; β -折叠域; α+β域; α /β域;无规则卷曲+β-回折域;无规则卷曲+ α -螺旋结构域 结构域运动: 结构域本身都是紧密装配的,结构域之间通过松散的肽键形成牢固而又柔韧的连接,为域间较大幅度的相对运动提供了可能,这种结构调整与其整体功能的行使密切相关。 对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种相对独立的三维实体称结构域。现在,结构域的概念有三种不同而又相互联系的涵义:即独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 主要的化学键 三级结构( tertiary structure )是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的基础上,通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠,借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。 (一) 定义 抹香鲸肌红蛋白(Myoglobin)的三级结构 核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 球状蛋白的三级的结构特怔 具有三级结构的蛋白质分子含有多种二级结构单元。如具有三级结构的球状蛋白溶菌酶中含有?螺旋、?-折叠、?-转角和无规卷曲四种二级结构 卵溶菌酶(egg lysozyme)的三级结构 分子表面往往有一个内陷的空隙,它常常是蛋白质的活性中心 大多数非极性侧链埋在分子内部,形成疏水核;而极性侧链在分子表面,形成亲水面。 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 球状蛋白的三级的结构特怔 维持三级结构的作用力 二硫键 —— 共价键 疏水作用 非共价键(次级键) 氢键 离子键 范德华力 分子伴侣 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。 * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠。 * 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。 四、蛋白质的四级结构
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