生物化学考试知识点提要.docVIP

Pro含16%，AA残基平均110，残基数50称多肽。(共价键)； α-螺旋，(-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，(-回折片……其他各种未写明的； // TIM桶：αβ-barrel八个β被 //八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。 结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。 三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)； 四级结构(多亚基结构)； 分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰小肠肠激酶激活：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键 很多蛋白酶枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶脂肪酶有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白自噬泡with溶酶体：内为酸性，半胱氨酸蛋白酶天冬氨酸蛋白酶含锌金属蛋白酶等水解酶 泛素with蛋白酶体：泛素多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上耗ATP，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白E3识别的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule蛋白半衰期与其N-端序列相关。不断重复绑了一批泛素分子，运送到蛋白酶体中切成短链。氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。谷氨酸有核心地位氧化脱氨：仅少数AA谷氨酸NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶变构酶in MIT，ATPGTP抑制剂，ADPGDP激活剂能利用NAD+NADP+作电子受体。 联合脱氨：主要转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶氨基在氨基酸 α-酮酸之间可逆的转移。 其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症NH+4浓度升高尤其对大脑有毒将驱使谷氨酸谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸谷氨酸，α-酮戊二酸耗尽削弱脑中能量代谢TAC。 氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环鸟氨酸循环by Krebs（完整的尿素循环仅在肝脏）：总：2NH3+CO2+4ATP+天冬Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开鸟氨酸进入基质。 循环前的关键氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP）氨基甲酰磷酸合成酶（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 鸟+氨基甲酰磷酸瓜 鸟氨酸转氨甲酰酶 MIT 瓜+天冬精氨基琥珀酸 精氨琥珀酸合酶 胞质 精氨基琥珀酸精+延胡索酸 精氨琥珀酸酶 胞质 精尿素+鸟； 精氨酸酶 胞质肽链的方向N(C（-NH-CαHR-CO-）。 转译时，mRNA沿5’(3’翻译，肽链(C。 核苷酸方向5(3，指核糖位置。 复制/转录的DNA /RNA沿5’(3’生长读3’( 5’写5’(3’Watson Crick：DNA双螺旋结构模型 每圈10个碱基拓扑异构酶，DNA解旋酶，DNA结合蛋白，DNA聚合酶，DNA连接酶。 复制子，复制叉，半保留复制，前导链，延迟链半不连续复制冈崎片断。 DNA聚合酶核心作用模板DNA链；四种前体物质dNTP及Mg2+引物一小段RNA分子。 //DNA连接酶将切除引物片断留下的缺口填上。//DNA聚合酶的外切酶活力起校对错误的。 编码链 - 模板链 - mRNA 真核RNA聚合酶Ⅰ~rRNA(除5S),Ⅱ~mRNA, Ⅲ~tRNA 5SrRNA。 RNA聚合酶也模板DNA链；四种前体物质NTP及Mg2+转录不需要引物，从单个TP开始真核生物mRNA前体加工：剪接：由剪接体除去内含子； 5’端戴上帽子；(阻碍RNA外切酶和磷酸酶的攻击，也是起始识别的标志) 3’端加上尾巴(Poly A)。(与mRNA寿命有关，还可增加转录活性及稳定性) DNA复制时需要复制起始序列，真核生物染色体上多处。 转录时：RNA聚合酶需要DNA上的起始终止信号，称启动子终止子。 转译时：核糖体需要mRNA上的起始密码子AUG(Met)/GUG(Val)和终止密码子UAA/UAG/UGA。 (线粒体例外)。 核糖体：60S大亚基(肽