太行山黑山羊BMPR-IB基因检测研析.pdfVIP

中国草食动物科学 2014年专辑 -66．30％之间(表4)，说明INHA在不同动物间发生了遗 传变异。羊驼和骆驼的INHA的G+C含量分别为64．30、 64．60(表4)，与其他物种INHA的G+C含量相差最大．说 明羊驼和骆驼与所研究的其他物种亲缘关系最远．与 本研究之前的结果相符。 2．3不同物种INHA基因氨基酸序列预测和分析 稳定。 2．3．1疏水性，亲水性的预测和分析疏水性和亲水性 3小结 分析对于预测蛋白质的二级结构和功能域具有重要的 反刍动物问INHA基因的核苷酸歧异度、净遗传距 生物学意义。疏水性的氨基酸倾向于远离周围水分子． 离大小决定了物种间亲缘关系的远近。INHA基因对密 将自己包埋进蛋白质的内部．亲水氨基酸通常处于蛋 码子有较强的偏爱性．非同义替换位点数均明显高于 白质分子的表面川。利用在线工具ProtScale对反刍动物同义替换位点数．INHA基因在进化过程中可能受到正 INHA基因编码的氨基酸序列的疏水性／亲水性进行预选择的影响。INHA基因物种间的亲缘关系与动物学分 测。结果显示本研究反刍动物INHA基因氨基酸序列最类相符。INHA蛋白二级结构的主要元件为是无规卷曲 低分值为-4．500，亲水性最强：最高分值为4．500，疏水和延伸链。 性最强。总体上看，疏水区域大于亲水区域，故整条多 肽链表现为疏水性。故认为INHA蛋白是疏水性蛋白． 参考文献 D L of M，FouldsM，LevershaL，eta1．Isolationinhibinfrom 处于蛋白质分子的内部。 『1]Robertson 2．3．2二级结构的预测和分析二级结构主要指多肽链 bovinefollicularfluidongranulo％cell 1985(126)：220一226． 依赖氢键排列成在一维方向上具有周期性结构的构 and of SY，Uenoa1．Isolation characterization 【2]LingN，Ying N，et partial 000 wit}l from aMw32 inhibin follicular 象，对其进行预测与分析。有助于认识蛋白的空间结构髑。 protein activityporcine flmd叨． Proc AcadSci Nail USA，1985(82)：7217—7221． 用PBILLYON—GERLAND信息库对反刍动物INHA基 H．Inhibin：definitionandnomenclaturein relatedsub- 【3]Burger including 因编码的氨基酸序列二级结构进行预测．结果显示，本 17：159—160．