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分子生物学原理（最终回） Chapter 1 Protein Structure and Function 复习题（1） 1. 名词解释 （1）Peptides 肽，由氨基酸脱水缩合形成的两性有机化合物。 （2）Simple proteins 简单蛋白，不含蛋白辅助因子的蛋白为简单蛋白。 （3）Conjugated proteins 缀合蛋白，它含有蛋白辅助因子，如辅酶、辅基等。 （4）Coenzyme 辅酶，是一种蛋白辅助因子，通过非共价键与链相连，可以用透析、超滤的方法将其除去。 （5）Prosthetic group 辅基，是一种蛋白辅助因子，通过共价键与多肽链相连，不易与多肽链分离。 （6）Configuration 构型，有机分子的空间排列，不同的排列彼此作为参照，它们之间的转化需要破坏共价键。 （7）Conformation 构象，取代基团的空间排列，它们的转化可以通过单键的旋转来完成，故不需要破坏共价键。 （8）Chiral carbin 手性碳原子，连接四个不同原子或基团的碳原子叫做手性碳原子。 （9）Enantiomers 对映异构体，如两个分子互为镜像关系，则称这两个分子为对映异构体，对映异构体具有旋光性。 （10）Optical isomers 旋光异构体，是一对对映异构体，它们除了光学特性不一样以外，其它物化特征均相同。 （11）Cis and trans isomers 正反异构体，取代基团在双键两侧的不同排列形成正反异构体。 （12）Ampholytes两性电解质，既包括碱性基团又包括酸性基团的分子，故既能和酸反应又能和酸反应，如氨基酸。 （13）Isoelectric point 等电点，氨基酸净电荷为零时所对应的pH。 （14）Peptide plane 肽平面，肽键具有一定程度的双键性，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1及Cα2不能自由转动，位于同一平面内，该平面就是肽平面。 （15）Dihedral angle 二面角，绕Cα-N及Cα-N旋转的角分别为肽平面的两个二面角，它决定了肽链的主链构象。 （16）Ramachandran diagram 拉氏构象图，Ramachandran 根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，那些是不允许的，并以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该图几位拉氏构象图。 （17）Primary structure of proteins 蛋白的初级结构，氨基酸的排列顺序即为蛋白的初级结构。 （18）Secondary structure of proteins 蛋白的二级结构，它是指多肽链的局部构象，即局部骨架的折叠方式。 （19）Tertiary structure of proteins 蛋白的三级结构，是指整条多肽链的构象，包括所有原子的空间排列。 （20）Quaternary structure of proteins 蛋白的四级结构，它是指亚基间的相互作用，包括亚基数目、种类、空间位置及相互作用。 （21）Coiled coil 卷曲螺旋，指两个或两个以上的α-helix相互缠绕形成的稳定超螺旋。 （22）β-strand, β-barrel β-saddle β折叠链是指β折叠中的多肽链，它的矩形排列形成马鞍形，交错排列形成圆筒形。 （23）β-turn β转角，球状蛋白质的多肽链上出现180°的回折即为β转角，由四个氨基酸组成，氢键存在于第一个CO和第四个NH之间。一般为trans，但脯氨酸有6%的cis。 （24）Disulfide bonds 二硫键，两个半胱氨酸缩合在硫醇之间形成的键为二硫键。 （25）Electronegativity of elements 电负性，为原子获得电子的能力，其数值越大，在形成化学键时对成键电子的吸引能力越强。 （26）Entropy 熵，它指的是体系的混乱程度，熵值越大，体系越稳定。 （27）Motif 模体，也叫超二级结构，指的是几个二级结构的稳定特殊排列及彼此的连接，是结构域的亚单元，表现结构域的各种功能。 （28）Domain 结构域，是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，在三维空间可以明显区分及相对独立，并具有一定的生物学功能。 2. 22种天然氨基酸的名称、符号及其主要特征。 3. 为什么Gly的酸性明显强于醋酸？ 由于在Gly中，α-NH2跟α-COOH竞争H，使COOH更容易解离，故其酸性较强。 4. 天然氨基酸的特征性颜色反应和光吸收特征是什么？ 茚三铜反应：α氨基酸的茚三铜反应为蓝色，但脯氨酸为黄色。应用的是α-NH2生色基团的活泼性。 光吸收特征：1）含有苯环，测定时用280nm的吸光度值