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第四章 酶 目 录 第一节 酶的概念及作用特点 酶及生物催化剂概念的发展 酶的发展历程 我国：八千年前 西方国家 19世纪，对酿酒发酵过程进行了大量研究 1833年 Payen和Persoz 淀粉酶制剂 1835-1837年酶催化作用概念 1878年 kuhne enzyme 1894年Fisher 锁与钥匙学说 1903年Henri 中间复合物学说 1913年Michaelis Menten: 米氏方程 1925年Briggs 和Handane: 稳态学说 1930－1936Northrop和Kunitz: 酶是蛋白质 80年代初Cech和Altman: 核酶 酶的概念：酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化功能的生物大分子 酶专一性类型 绝对专一性和相对专一性 立体异构专一性和几何异构专一性 立体异构专一性（旋光异构专一性） 胰蛋白酶只作用于L－氨基酸残基构成 的肽键。 几何异构专一性 当一种底物有几何异构体时，酶只选择其中一种进行作用。 酶作用专一性机理 三点附着学说 A.Ogster在研究甘油激酶催化甘油时提出的 锁与钥匙学说 1894年德国化学家Fisher 提出的 诱导契合学说 1958年，Koshland 提出的 酶作用专一性机理 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 酶活性的调节与控制 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式 别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶 酶的化学本质 具有催化活性的蛋白质及部分核酸 蛋白质的依据：1）水解产物时氨基酸，且能被蛋白酶水解失活 2）使之变性的因素为与蛋白质相同 3）酶是两性电介质 4）胶体性质 5）化学成色反应 核酸：RNA，DNA具有剪切、修饰、加工和催化分子间反应等活性 酶的化学组成及类别 第二节 酶的命名和分类（略讲） （二）系统命名：以整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。 如果一种酶催化两个底物起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物名称并以“：”将他们隔开（若底物之一是水时，水可略去） 例：习惯名称 系统名称 催化的反应 乙醇脱氢酶 乙醇：NAD＋氧化还原酶 乙醇+ NAD＋ 二、国际系统分类法及编号 *国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶分成六大类（P146－148） 1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类 4.裂合酶类5.异构酶类，6.合成酶类 *每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27 大类 亚类 亚亚类 序号 第三节 酶的作用机理 酶的结构 酶活性部位 定义：特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域 组成：结合部位和催化部位 结合酶中的辅酶或辅基也参与活性中心的组成 主要有：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu的 γ-羧基 酶的结构 酶活性部位特点 *只占酶分子的小部分 *是一个三维实体 *诱导契合 *位于酶分子表面的裂缝内 *底物通过次级键较弱地结合到酶上 *具有柔性和可运动性 胰凝乳蛋白酶的活性中心 羧肽酶活性中心示意图 酶的结构 酶活性中心的研究方法 *酶分子侧链基团的化学修饰法 *动力学参数测定法 *X射线晶体结构分析法 *定点诱变法 酶原和酶原激活 酶原：无活性酶的前体称为酶原 酶原激活：由酶原转变为有活性酶的过程 （一）蛋白酶原激活 （二）凝血酶原激活 酶催化的中间产物理论 与酶的高效率、专一性有关的理论 邻近与定向效应 酶和底物结合形成复合物并催化形成产物得过程中,既包含酶对底物得专一性识别,又包含分子间反应转变为分子内反应。这个