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第四章 酶 前言：酶的发展简史 二十世纪初，有机化学发展后，才得知是酵母菌中的某种物质，在进行着糖类的转化反应；后来分析得到是一种蛋白质。 1926年，Sumner 首先结晶出尿素酶(urease)，并证实脲酶为蛋白质。 绝大多数酶为蛋白质。 第1节 酶的基本性质 一、什么是酶？ 酶（enzyme）是活细胞产生的对特异底物起高效催化作用的生物分子，是机体内各种代谢反应最主要的催化剂。所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。 二、酶和一般催化剂的共性 1，用量少而催化效率高； 2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡点。 3，酶本身反应前后无变化。 作用的机理都是降低反应的活化能 三、酶的特性 1 酶易失活-反应条件温和 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。  3．选择性 又称为酶的专一性（Specificity）、特异性，是指酶在催化反应时对底物的选择性。 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 五 酶的组成 （一）酶的蛋白质本质（核酶除外） （二）酶的组成 根据酶的化学组成成分，可分单纯酶和结合酶两类。 单纯酶(simple enzyme)：除蛋白外不含其它成分。如脲酶、蛋白酶等。 辅酶的作用 体内酶的种类很多，而辅酶(基)的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。 一般来说，辅酶决定了酶催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。 （三）酶的活性部位 酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子。即某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分（活性部位）有关。 酶分子中与酶的活性直接相关的区域为酶的活性中心。是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。结合酶的辅助因子是活性中心的组成部分。 活性中心的结构特点：由结合部位和催化部位组成 酶分子中与底物结合的部位为结合部位。决定底物的专一性； 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。决定反应的类型。 六 核酶（ribozyme) 具有催化活性的RNA。 注意：与核酸酶不同！ Ribozyme的发现：Cech T.R于1982年提出的。① 1981年，发现四膜虫的26S rRNA前体在成熟过程中，内含子在没有任何蛋白酶的情况下被剪接。 ② 1985年，证明前体中的内含子L19 RNA具有多种催化功能，将这种具有催化活性的RNA称为 Ribozyme 。获得1989年诺贝尔化学奖。 四膜虫rRNA成熟中RNA的剪接示意图 七、抗体酶（abzyme） 生物大分子蛋白、糖、核酸、具免疫源性。刺激T细胞产生抗体（免疫球蛋白）。 抗体酶—指具有催化活性的免疫球蛋白。又称催化性抗体。在可变区赋予了酶的属性。 产生—过渡态的类似物作为半抗原免疫动物。 诱导法制备具有酯酶活性的抗体 第二节 酶的分类及命名 一、酶的分类 按国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类： (1)氧化-还原酶oxido-reductase 催化氧化-还原反应。电子或质子转移 。 根据反应是否有O2直接参与反应，又分为脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2)转移酶 Transferase 催化基团转移反应的酶。即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 (3)水解酶 hydrolase 催化底物加水反应的酶。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： (4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 A-B A+B 主要包括醛缩酶、水合酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 催化各种同分异构体的相互转化，即分子内基团的重排过程。例如，葡萄糖异构酶催化的反应。 (6)合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，消耗ATP，由两种物质合成一种新物质（单键相连）。 A + B + ATP ===A－B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 CH3CCOOH + CO2 ＋ATP ?COOHCH2CCOOH O O