第二十七章光合作用.pptVIP

主要内容： 蛋白质怎样分解成氨基酸  氨基酸又怎样进一步分解 一、蛋白质的降解 活细胞内的组分一直在更新(Henry Borsook和Rudolf Schoenheimer, 1940） 蛋白质的存活时间（life time）： 短到几分钟，长到几星期或更长 功能： (1)排除不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害； (2)通过排除累积过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢的井然有序得以维持。 （一）蛋白质降解的特性 细胞有选择地降解非正常蛋白质 在网织红细胞中 Hb-α-氨基-β-氯代丁酸(缬氨酸类似物)半衰期10min Hb 半衰期120天 因此α-氨基-β-氯代丁酸用于治疗溶血性贫血 不同酶有不同的半衰期（half-life） 降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点，而较为稳定的酶在所有生理条件下都有较稳定的催化活性。 （二）蛋白质降解的反应机制 1. 溶酶体（lysosome）无选择的降解蛋白质 溶酶体是具有单层膜被的细胞器，它含有约50种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。 溶酶体对细胞内各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块，即自体吞噬泡，并随即分解其内容物来实现的。溶酶体还降解一些物质，这些物质是细胞通过胞吞作用来利用的。 溶酶体阻断剂：氯代奎宁 组织蛋白酶阻断剂：抗蛋白酶 溶酶体降解蛋白质是无选择性的 许多正常的和病理的活动经常随伴溶酶体活性的升高 （二）蛋白质降解的反应机制 2. 泛肽（ubiquitin）给选择降解的蛋白质加以标记 真核细胞中蛋白质的降解：需要ATP、泛肽 泛肽是一个有76个氨基酸残基的蛋白质单体,由于在真核细胞中含量丰富，且无所不在，因而得名。 泛肽氨基酸序列高度保守。如人、蟾蜍、鳟鱼及果蝇等氨基酸序列完全相同，人与酵母只有3个氨基酸残基不同。 被选定降解的蛋白质先加以标记。即以共价键与泛肽连接。这个程序的目的是标记氨基酸的活化，分三步进行。 E1:泛肽活化酶（Ubiquitin-activating enzyme） E 2:泛肽携带蛋白（ubiquitin-carrier protein） E3:泛肽蛋白质连接酶（ubiquitin-protein ligase） 蛋白质half-life的长短与其N末端残基的性质有关。 N末端规则（N-end rule）： N端为Asp、Arg、Leu、Lys和Phe残基， 蛋白质的半衰期只有2-3min。 N端为Ala、Gly、Met、Ser和Val残基: 原核生物中蛋白质的half-life超过10h。 真核生物中蛋白质的half-life则超过20h。 N末端规则既存在于原核生物，也存在于真核生物中。 原核生物中没有泛素，但有其他更复杂的信号在选择蛋白质降解时也很重要，例：带有富含Pro(P)、Glu(E)、Ser(S)和Thr(T)残基片段的蛋白质可很快地被降解，这些片段称PEST序列片段，如果删除PEST序列的片段，可以延长蛋白质的half-life。 泛素化蛋白质的降解： 依赖于ATP 26S蛋白酶体（26s proteasome） （大的多蛋白质复合物） （三）机体对外源蛋白质的需要及其消化作用 胃：胃蛋白酶 小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。 二、氨基酸的分解代谢 氨基酸的分解一般有三步： 第一步脱氨(脱氨基)，这里脱下的氨基或转化为氨，或转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。 第二步氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并被排放。 第三步氨基酸的碳骨架(由于脱氨基产生的α-酮酸)转化为一般的代谢中间体。 1.氨基转移反应（transamination） 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT), 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,GOT) 2.葡萄糖-丙氨酸循环，氨运入肝脏 肌肉氨基转移酶，把丙酮酸当作α-酮酸的底物。即在它们的催化下得到的产物为丙氨酸。丙氨酸被释放进入血流，并被传送到肝脏。在肝脏中经过转氨基作用，产生丙酮酸，用于萄糖异生作用，形成葡糖又回到肌肉中，称之为葡萄糖-丙氨酸循环(glucose alanine cycle)。 (二)氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氨 催化氨基酸氧化脱氨的酶: L-氨基酸氧化酶: D-氨基酸氧化酶: 专一性氨基酸氧化酶： L-谷氨酸脱氢酶（L-glu