《生物化学(高职案例版)》第1章蛋白质的结构与功能.ppt

第１章 蛋白质的结构与功能 （一）氨基酸的结构特点 1.相同点：均为α-aa 2.不同点：侧链R不同 3.特殊点： （1）除甘氨酸外，其余均为L-α-氨基酸 （2）脯氨酸是α-亚氨基酸 α-氨基酸的结构通式 根据氨基酸R基团性质分类 （1）非极性疏水性侧链氨基酸 （2）极性中性侧链氨基酸 （3）酸性侧链氨基酸 （4）碱性侧链氨基酸 一、蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。 肽键（peptide bond） 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 天然存在的重要多肽 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。 二、蛋白质的空间结构 空间结构又称构象（conformation）， 是指蛋白质中所有原子在三维空间的排布。 蛋白质二级结构的形式 α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规则卷曲 3．β-转角：指多肽链中出现的一种180 度的转折。 三、蛋白质结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构决定其空间结构，空间结构决定其功能。 如： 不同哺乳类动物胰岛素的比较 镰状细胞贫血 一、蛋白质的两性解离 电泳 蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。 二、蛋白质的胶体性质 由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 蛋白质溶液在高速离心时，由于离心力的作用，蛋白质会下沉，称蛋白质的沉降现象。 三、蛋白质的沉淀（precipitation） １、盐析法:　 破坏水化层和电荷层 不变性 ２、有机溶剂沉淀法: 破坏水化层 低温变性慢 ３、重金属盐沉淀法:　形成蛋白质盐 变性 ４、有机酸试剂沉淀法: 形成不溶性盐 变性 四、蛋白质的变性与凝固 　　　蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失，这种现象称蛋白质变性（denaturation） 。 　实质：维系蛋白质空间结构的次级键破坏 五、蛋白质的紫外吸收性质 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。 六、蛋白质的呈色反应 双缩脲反应：肽键与碱性铜试剂生成紫红色化合物 茚三酮反应：游离氨基与茚三酮生成蓝紫色化合物 酚试剂反应：酪氨酸的酚基与酚试剂生成蓝色化合物 二、按分子形状分类 球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶。 纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。大多难溶于水 。 三、按功能分类 活性蛋白质 非活性蛋白质 （二）蛋白质空间构象与功能的关系 变构效应在体内普遍存在，对物质代谢调节和生理功能的变化是十分重要的。 如Hb在体内运输氧的功能就是通过其分子构象的微妙变化而实现的。 第３节 蛋白质的理化性质 蛋白质和氨基酸一样,均为两性电解质（ampholytes） 　　蛋白质处于某一pH值时，分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（isoelectrc point, pI） 。 Pr NH3+ COO- Pr Pr COOH NH2 NH3+ COO- OH- H+ OH- H+ 指带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象 蛋白质是胶体物质，溶液是亲水胶体（hydrophil