蛋白质的组成与结构.ppt

第二章 蛋白质的组成与结构 第一节 蛋白质的基本组成单位 第二节 蛋白质的结构层次与分类  An α helix can be either right-handed or left-handed, as defined in the following figure. 四级结构的特点： 1）四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用 及接触部位的布局； 2）亚基之间主要的化学键是非共价键，亚基间结合 比二、三级结构疏松； 3）在一定条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组 成的亚基，而亚基本身构象可不变。 （七）高级结构与功能的关系 组织： 肺： 去氧血红蛋白 氧合血红蛋白 (低亲和力型) (高亲合力型) 紧密型构象 松驰型构象 2. 变性与复性 变性（denaturation）： 在变性因素的作用下，一级结构不发生变化，高级结构发生改变，生物学功能丧失，理化性质发生改变的现象。 复性（Renaturation）: 在一定条件下，变性的蛋白质从伸展态恢复到折迭态，并恢复其生物活性。 第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点 二、蛋白质的呈色反应 三、蛋白质的紫外吸收 四、蛋白质的分子量 五、蛋白质的胶体性质 六、蛋白质的沉淀 七、蛋白质的变性与复性 第四节 蛋白质提取、纯化与鉴定的 一般步骤 总结： 二级结构的定义：多肽链主链骨架部分或全部按一定规律排列形成的空间构象。蛋白质二级结构以两种方式存在： 1）由伸展的肽链或 α-螺旋状的肽链扭曲在一起或裹束在一起，如α-角蛋白，丝心蛋白和胶原蛋白等。 2）由球状的肽链排列成螺旋状形成的纤维，如肌动蛋白和微管蛋白。 二级结构举例：纤维状蛋白 1）α-角蛋白：由3条α-螺旋缠绕组成，如动物的角质化组织。 2）丝心蛋白：由反平行β－折叠组成，如蚕丝。Gly在其中相间排列。 3）胶原蛋白：由3条α-螺旋缠绕组成，如动物的结缔组织。 （三）超二级结构（super-secondary structure） 蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定的规律组合在一起，形成在空间上可彼此区别的结构单位，称为超二级结构（super secondary structure）。又叫基元或结构模体（Motif）。 超二级结构是三级结构的建筑模快。常见的超二级结构种类主要有： （α α）、 （β x β） 、 （ β β β）。 1. α α：即复绕α-螺旋（coiled-coil α-helix），又称为超α-螺旋。由两条或三条右手α-螺旋缠绕形成的一种紧密的左手超螺旋，是一种十分稳定的蛋白分子构象。多存在于纤维蛋白中。 2. β x β: 由两段平行的 β-折叠链借助一段连接链（x）组成。X可以是无规则卷曲，也可以是α-螺旋。由3段β-折叠和2段α-螺旋构成的超二级结构，称为Rossmann折叠。 3. β β β: 由反平行的β-折叠组成。 蛋白质的超二级结构示意 a.αα组合　b.βββ组合　c.βαβ组合 其他形式的超二级结构： 1. 发夹式β模体（hairpin β motif） 2. 反平行β片层回纹模体（Greek key motif） 3. β-α-β模体 4. 复杂模体（complex motif） A:αα；B:βxβ；C:βαβ αβ；D、E: 单双向β-折叠；F：β-迂回；G：回型拓扑结构。 超二级结构实例： （1）Zinc Finger : The zinc finger motif can be divided into three types: C2H2 zinc finger:? It is characterized by the sequence CX2-4C...HX2-4H, where C = cysteine, H = histidine, X = any amino acid.? In the 3D structure, two cysteine residues and two histidine residues interact with a zi