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西医综合冲刺辅导笔记第一周第四讲
生 物 化 学
[前言]: (生化希望大家能够全面复习,掌握每章节的知识要点,掌握基本概念,基本原
理机制,基本特点,对化学过程有基本的了解就可以,但过程中涉及的较特殊的细节需要加
以重视。)
一、考试内容(即 2003 年西医综合考试大纲要求,要求考生必须将所有考点都全面复习)
(一)生物大分子的结构和功能(本章节作为基础知识,一般掌握,熟悉概念、原理、机制、
理化性质等,无须对详细过程了解。)
1. 组成蛋白质的 20 种氨基酸的化学结构(除甘氨酸外,均属 L-α-氨基酸)和分类:根
据氨基酸侧链的理化性质可分为:非极性疏水氨基酸,极性、中性氨基酸,酸性氨基酸,以
及碱性氨基;根据人体能否和成分为:非必需氨基酸和必需氨基酸(缬氨酸,异亮氨酸、亮
氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸)。两种特殊氨基酸:脯氨酸、胱
氨酸。
2. 氨基酸的理化性质:两性解离及等电点,紫外吸收性质,茚三酮反应。
3. 蛋白质的一级结构(蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,以肽键为主键或有少量二硫键为
副键构成的)及高级结构包括二级结构(包括α-螺旋结构,β-折叠片层以及β转角和无
规则曲,以氢键维持其稳定性)、三级结构(维系结构的非共价健有:氢键,离子键,疏水
键,二硫键,主要靠次级键-疏水作用、离子键、氢键、和分子间作用力等)、四级结构(蛋
白质亚基之间以非共价键缔合,主要靠次级键维系。具有蛋白质四级结构的蛋白质有血红蛋
白、乳酸脱氢酶等,肌红蛋白不具有四级结构。)。 蛋白质的变性是指以物理性或化学性方
法瓦解蛋白质的空间构象,破坏了维持二、三、四级结构的力量,一般不影响其初级结构。
变性蛋白质的性质: 生物活性消失;维系二、三、四级结构的化学键被破坏;易被
蛋白质酶水解;—SH 等基团之反应活性增加等。
4. 蛋白质结构和功能的关系:变构效应(正协同效应,负协同效应),波尔效应。
5. 蛋白质末端氨基酸的分析:肽端与异硫氰酸苯酯反应,再用冷稀酸处理,成为异硫氰酸
苯酯衍生物,用层析进行鉴定。
6. 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)。
7. 分离、纯化蛋白质的一般原理和方法:丙酮沉淀及盐析:盐析是将硫酸铵、硫酸钠或
氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析
时所需的盐浓度及 Ph 值不同;电泳:电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液
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中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动,而带负电荷向正极
泳动,分子小的蛋白质泳动快,分子量大的泳动慢,于是蛋白质被分离;层析:层析是分
离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等,其中离子交换层析应用最广。分
子筛(凝胶过滤):是层析的一种,在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋
白质溶液加之于柱之顶部,往下渗漏,这时小分子蛋白质进入凝胶微孔,大分子不能进入,
故大分子蛋白质先洗脱下来,小分子后洗脱出来。
8. 核酸分子的组成:基本组成单位是核苷酸,有碱基,戊糖与核苷三种成分。
9. 5 种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构:腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶,胸腺嘧啶,尿嘧啶。
10. 核酸的一级结构:指其中核苷酸的排列顺序,称为核苷酸序列。DNA 和 RNA。核酸的
空间结构和功能。DNA 的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板,是
生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础。关于 RNA,其五种分类各自结构和功能
的关系。
11. 核酸的变性(在某些理化因素下,DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂,使 DNA 双螺
旋结构松散,变成单链)。复性(变性 DNA 再适当条件下,两条互补链可重新恢复天然的
双螺旋构象)。杂交(在 DNA 复性过程中,将不同的 DNA 单链分子放在同一溶液中,或者
将 DNA 和 RNA 分子放一起,双链分子的再形成既可以发生再序列完全互补的核酸分子间,
也可发生在碱基序列部分互补的不同的 DNA 之间或 DNA 与 RNA 之间。
12. 酶的基本概念:由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质,是机体内催
化各种代谢反应最主要的催化剂。全酶:酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。只有全酶才
有催化作用。酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分为辅酶和
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