第三章 蛋白质结构和功能.ppt

第三章 蛋白质的结构与功能 目录 蛋白质的主要生理功能 主要功能： 催化功能；酶 结构功能；动物的皮，毛等 防御功能；抗体，补体，凝血酶 运动功能；肌球蛋白，肌动蛋白 运输功能；血红蛋白 信息功能；膜蛋白 贮存功能； 卵清蛋白， 蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 三聚氰胺结构式如下，试说明为什么添加三聚氰胺可以增加乳汁中蛋白含量的原理？ 简单蛋白质分类 结合蛋白质分类 第二节 蛋白质的基本结构单位──氨基酸 氨基酸的通式 氨基酸的通式 氨基酸结构共同点 常见的氨基酸有20种（自然界的氨基酸大于20种） 氨基酸结构上的共同点：一个氨基，一个羧基，一个H原子与?-C相连（脯氨酸为?-亚氨基酸 ）。 除甘氨酸外，其余的AA ?-C都是不对称C原子，具有L和D型。 氨基酸的分类 按其侧链R结构的不同，可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类 根据其侧链R有无极性再分为中性极性氨基酸和中性非极性氨基酸二个亚类.中性极性氨基酸（polar AA）较亲水, （hydrophilic）亲水性大的极性较大。中性非极性氨基酸（non-polar AA）较疏水（hydrophobic） 二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号 非极性R基团氨基酸 不带电荷极性R基团氨基酸 带电荷R基团氨基酸 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 氨基酸的性质 氨基酸的性质 氨基酸的两性解离性质 两性离子：带有数量相等的正负两种电荷的离子 氨基酸的两性解离性质及等电点 氨基酸等电点的应用 等电点是氨基酸的特征常数，氨基酸不同，其等电点不同。 当氨基酸处于等电点是，由于静电引力的作用，其溶解度最小，容易发生沉淀。利用此特点可从氨基酸混合物溶液中分离某种氨基酸。 在等电点以上的pH,AA带负电荷,在电场只向正极移动,反之向负极移动.溶液的pH离等电点愈远,AA携带的净电荷愈大. 氨基酸等电点的计算 练习 甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是（ ）。 A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19，pK2(-NH3)为9.67，pK3R(-COOH)为4.25，其pI是（ ）。 A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 氨基酸与茚三酮反应(可定性定量测定AA) 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） 氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） 3个反应共同的特点: 与α-氨基反应 生成物溶于有机溶剂 第三节 肽 肽和肽键的形成 肽键(peptide bend)的概念 肽键（peptide bond）是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。它虽是单键，但具有部分双键的性质，难以自由旋转而有一定的刚性，因此形成肽键平面。包括连接肽键两端的C═O、Ｎ－Ｈ和2个Cα共6个原子的空间位置处在一个相对接近的平面上，而相邻2个氨基酸的侧链R又形成反式构型，从而形成肽键与肽链复杂的空间结构 肽单位 α-碳原子的二面角（ φ和ψ ） 完全伸展的多肽主链构象 肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。 多肽（polypeptide） 和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成 中间的AA不存在?-羧基和?-氨基,称AA残基。 谷胱甘肽 还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点？还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同？(2010年考研题8分) 2GSH＋H2O2——GS-SG＋2H2O 谷胱甘肽(氧化型)Glutathione(Oxidized) 分子结构式 第四节 蛋白质的分子结构 蛋白质