3第三章蛋白质的结构与功能2要点.pptVIP

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  • 2016-03-01 发布于湖北
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第三章 蛋白质的结构与功能 X-射线晶体衍射和核磁共振光谱是研究大分子结构的主要方法。 X-射线晶体衍射可用来研究处在晶体状态下的蛋白质的空间结构 核磁共振(NMR)光谱可用来研究处在溶液状态的蛋白质的结构。 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链的原子在空间的排列。 只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角。 肽平面:主链肽键C-N具有双键性质而不能自由旋转,肽键的4个原子和与之相连的两个α-碳原子(Cα)都处于同一个平面内,此刚性结构的平面称肽平面或酰胺平面。 绕Cα-N1键旋转的角度称Φ(角), 绕Cα-C2键旋转的角度称Ψ(角)。 多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角称二面角描述。 (1)?-螺旋 ?-helix 在?-螺旋中肽平面的键长和键角一定; 肽键的原子排列呈反式构型; 相邻的肽平面构成两面角; (1)?-螺旋 各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 蛋白质分子为右手?-螺旋。 ?-螺旋 (2)?-折叠 ?-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过

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