I seek solitude, I undergo my destiny..docVIP

细胞内外离子差别主要有两种调控机制 膜转运蛋白的2种种类及特点 载体蛋白的作用机制。1协助扩散，2主动运输 通道蛋白的作用机制。常见的四种类型。环核苷酸通道是一种非特异性的阳离子通道。 协助扩散的特点 通道蛋白及其功能及其特点 主动运输的常见三种类型 ATP驱动泵（初级转运蛋白），光驱动泵，偶联转运蛋白（次级主动运输） 离子泵的重要类型。P——离子泵(利用ATP水解能)，V——离子泵和F——离子泵（只装运氢离子且转运过程中不涉及ＡＴＰ水解能）ABC超家族（装运小分子） 钠钾泵和钙泵 协同转运，也属于偶联转运蛋白的主动运输，有同向和反向之分，直接能量来源于电化学势能。 饮胞作用与吞噬作用的区别（连续发生的组装型过程，信息触发过程，网格白而后者需要微丝和其结合蛋白的帮助。 LDL低密度脂蛋白的胞吞机理，受体介导的胞吞作用。 受体接到的胞吞作用的受体处理机制。．原来的质膜结构域，不同的质膜结构域（转胞吞作用），即进入溶酶体进行消化。 高尔基反面管网区ＴＧＮ。细胞胞吐作用的相关意义。 胞吐亦可分为两类。连续性组合型途径，调节性胞吐途径，可以通过信息触发来控制物质的分泌，值得一提的事这些受调节性胞吐的物质现在可调节性的分泌泡中储存。 受体介导的胞吞作用是选择性浓缩机制。 胞吞作用和胞吐作用的意义（靶膜）。都是通过囊泡运输进行运输，并且转运的囊泡只与特定的靶膜结合，从而保证了物质的有序，准确的运输。维持膜的更新维持细胞的生存与生长。 酶活性部位的重要特点５酶的专一性决定因素活性部位精确的原子排列。酶与底物结合靠非共价作用力。活性部位是酶表面的一个空穴或裂沟） 确定酶分子活性部位的的三种方法）基于对酶修饰的共价修饰和基于对底物的修饰的亲和标记和基于对酶酶活性部位的直接观察，Ｘ射线晶体分析。 酶的反应机制：酸碱催化关键是形成过渡态，共价催化，分亲核催化和亲点催化，前者较多关键是形成共价共用电子对形成中间物。金属离子催化，作为亲电催化剂稳定反应时生成的负离子。 酶分子具有高催化能力的原因（注意定向效应的轨道导向增加有效碰撞的概率诱导契合和底物形变的能量来源即内在结合自由能,最终形成酶——过渡态复合体。电荷极化与多元催化——催化三联体。水的疏水微环境的影响。电荷极化为反应提供催化基团，诱导契合在底物形变将催化基团定于底物的敏感键 电荷中继网。胰凝乳蛋白中的ＨＩＳ５７，ＡＳＰ１０２和ＳＥＲ１９５通过氢键构成的平衡，具有催化作用。 有关别构调节的名词。脱敏作用，同促酶，异促酶，别构酶，别构部位，调节部位，别构效应两种形式。同促效应和异促效应），脱敏作用；别构酶的亚基解离，失去对调节物的结合位点，但催化活性被保留， 别构酶的动力学特点（正协同性同促效应的，负协同性同促效应的，以及非别构酶的{S}与V关系图。以及异促酶的KV系统及两系统的特点。 协同性配体结合的两种模型齐变和渐变即MWC和KNF。3——磷酸甘油醛脱氢酶糖酵解的6步 酶活性的共价调节，即可逆性共价修饰（磷酸化酶）以及磷酸化酶在肌肉和肝脏中的不同特点。。。。。 不可逆共价修饰。即酶原激活肠肽酶激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶激活其他胰腺分泌酶原，包括糜蛋白酶原。糜蛋白酶为什么不能像胰蛋白酶那样自我激活。(前者无法断裂ARG15羧基端肽键。后者可以断裂自身的ARG6羧基端肽键，实际上后者可以断裂碱性氨基酸肽键的羧基端肽键)肝脏中的磷酸化酶Ａ不受ＡＭＰ的激活，同时葡萄糖为其的别构抑制剂。 酶动力学方程式，速率方程式，速率表达式——————米氏方程。 一级二级0级反应的特征 酶被底物饱和分数的计算方法V|Vmax。快速稳态平衡理论。ES复合物即中间体复合物。 Ｋｍ与Ｋｓ表观解离与真实解离常数。Kcat(转换数。酶被底物饱和时每一活性部位单位时间内转化底物的分子数。酶的最大催化活力的度。酶分子活力，催化中心活力。 kcat\Km意义；催化效率指数或专一性常熟。远低于饱和量的底物浓度下酶的催化效率指数。 多底物酶促反应中的单置换和双置换机制。 酶的抑制作用（竞争反竞争纯非竞争抑制的米氏方程 核酸的结构（三种嘧啶碱和两嘌呤碱的结构） 环核苷酸往往是细胞功能的调节和信号分子 回文结构，镜像重复，在真核生物中广泛存在。而细菌中很少有重复的结构 ＴＲＮＡ与Rdna的一级结构特点。前，稀有碱基多 识别与熟疏水作用。5*一般为PG，较少微PG。3*一般为CPCPAOH。RRNA作为核糖体骨架，与MRNA 或ＴＲＮＡ作用，催化肽键的合成，促进蛋白质的合成。 RNA的五大功能。基因的修饰与加工，控制蛋白质的合成，基因的表达与功能的调节，遗传信息的处理与进化。生物催化，染色体组装和其他细胞持家本领。 证明ＤＮＡ是遗传物质的试验，而非蛋白质二型细菌转化为三型肺炎球菌。即无荚膜，菌面粗糙像有荚膜菌面光滑的转变。 　多顺反子与单顺反