大学生物化学酶资料.ppt

第三章 酶,辅酶 一、酶的概念 1.酶的定义 酶是一类由活性细胞产生的具有催化活性的蛋白质(一些是核酸)。是生物催化剂。 二、酶和一般催化剂的共性 1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能 二、酶和一般催化剂不同点（酶特性） 1、高度的催化效率 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高108～1020倍，比无机催化剂的催化效率高107～1013倍。 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。 2、高度特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物的特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种： 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。 （1）相对特异性 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化学键，这种特异性称相对特异性。 这种选择性不太严格较差（专一性相对较差）。如磷酸酯酶等。 相对特异性分为： 集团特异性：对底物仅要求其化学键和一侧的基团。 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。 （2）绝对特异性 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。 （3）立体异构特异性 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立体异构特异性 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨酸，不能催化D-精氨酸水解。 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁烯二酸（马来酸）无作用。 3、酶活性具可调节性 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制，对反应途径中的关键酶进行调节，也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调节。因此体内化学反应得以有精确调控下进行。 3.Summer证明脲酶的化学本质是蛋白质 4.一分析了几十种酶的氨基酸序列，实现的人工合成（ RNase-124AA） 问题：核酶（Ribozyme）？ 三、酶的发展历史 1897年Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液完成了发酵，证明酶无生命，只是一种化学物质。 Eduard Buchner是第一位提出酵素可以独立出细胞而产生作用，获1907年Nobel化学奖。 酶的发展历史 酶的发展历史 1965年Blake对溶菌酶的结晶进行了X-射线衍射分析，酶的活性中心的催化机理获得直接而具体的解释。 1982年Cech发现个别RNA具有自我催化作用，提出ribozyme概念。 第二节??? 酶的结构与功能的关系 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶类。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶体系。 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。 一、酶的分子组成 酶按其分子组成分为：（见图） 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白酶、核糖核酸酶等。 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶（apoenzyme，holoenzyme） ，只有全酶才有催化作用。 金属离子 辅助因子最为多见的是金属离子。 含金属离子的酶分为： 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、黄嘌呤氧化酶等。 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需，却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。 金属离子在全酶中的作用 ①传电子：作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。 ②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。 ③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静电斥力。 小分子有机化合物 小分子有机化合物在全酶中的作用： 参与催化过程，起传递电子、质子或一些基团的作用。 小分子有机化合物作为辅助因子的种类不多，都属于维生素或维生素衍生物。常见的见表 酶蛋白决定反应的