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分子生物物理 蛋白质分子的结构及解析 蛋白质分子的折叠 蛋白质分子的相互作用 蛋白质分子——认识 ◆ 通过改变溶液的pH，可使氨基酸分子的解离状态发生改变。 ◆ 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在，带有相等正、负电荷，该pH称为该氨基酸的等电点pI。 ◆ 等电点是氨基酸的特征常数 2、与2,4-二硝基氟苯的反应(Sanger 反应)： (用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸) 谷胱甘肽的生理功用： 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 蛋白质结构的主要层次 DNFB法分析N-端氨基酸残基 多肽裂解专一试剂： 3. β-转角： β-转角（ U形转折,发夹结构）：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶ 构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 (4)主要有两种类型：I 型和II型；二者主要差别是中央肽基旋转了1800， (5) 一些氨基