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免疫球蛋白 （Immunoglubulin, Ig） 抗体命名的演变 1890 Von Behring 抗毒素（抗体 Antibody，Ab ） 母细胞化 分泌 毒素 机体 B淋巴细胞 浆细胞 抗毒素 特异性结合 1938 Tiselius 电泳证明抗体活性在γ球蛋白部分 40年代抗体＝丙种球蛋白 抗体命名的演变 1968年WHO将具有抗体活性的球蛋白和化学结构与抗体相似的球蛋白，命名为免疫球蛋白（Immunoglubulin, Ig）。 Ig≠Ab 骨髓瘤细胞分泌的免疫球蛋白在分子结构上与抗体相同，但无抗体活性。 抗体（Antibody，Ab）── 一类在抗原物质刺激机体后形成的，具有与该抗原发生特异性结合反应的球蛋白。 第一节 免疫球蛋白分子结构 一、免疫球蛋白的基本结构： ⑴四条肽链 ──两条重链（Heavy chain,H） 根据抗原性不同分为五类： 重链类型 免疫球蛋白类型 γ IgG α IgA μ IgM δ IgD ε IgE ──两条轻链（Light chain,L）： 根据抗原性差异分为两型:κ型 λ型 一、免疫球蛋白的基本结构： ⑵肽链的结构： 互补决定簇区 互补决定簇区（complementarity determining region, CDR) ──Ig与抗原特异性结合的部位，是Ig分子所独有的遗传标记结构，故又称为Ig的独特型决定簇。 又称超变区（hypervariable region, HVR） (3)其他结构——J链和分泌片 ②分泌片（secretory piece，sp） ──由粘膜上皮细胞合成的60KD多肽，当IgA与J链在浆细胞内合成并连接后，IgA双体在通过粘膜上皮细胞的过程中再与分泌片结合形成具有分泌能力的双聚体IgA ，即分泌型IgA（SIgA）。分泌片的功能是保护IgA，使之不受环境中酶的破坏，并介导IgA的转运。分泌片与IgA的形成无密切关系。 分泌片介导IgA的转运 二、 免疫球蛋白的功能区： Ig的H链、L链每隔110个氨基酸残基便由链内二硫键连接成一个能行使特定功能的球形单位，称为Ig的功能区。 三、免疫球蛋白的酶水解片段： 1959年 Poter研究的结果 木瓜酶水解IgG： 2Fab：具有抗体活性，与抗原结合的位点 1Fc： 可结晶片段 功能：结合补体； 通过胎盘； 分泌至粘膜表面； 结合肥大细胞和MΦ等具有Fc受体 的细胞； 胃蛋白酶水解片段：F(ab)2 ──双价抗体活性； pFc ’ ──被水解为短肽； 免疫球蛋白的酶水解片段： 1
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