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第一节?? 酶催化反应动力学 酶催化反应的基本特征 酶是生物提高其生化反应效率而产生的生物催化剂,其化学本质是蛋白质。 在生物体内,所有的反应均在酶的催化作用下完成,几乎所有生物的生理现象都与酶的作用紧密联系。 生物酶分为六大类:氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。 酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较 酶的专一性 绝对专一性 :一种酶只能催化一种化合物进行一种反应。 相对专一性:一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应 。 反应专一性:一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行的许多反应中的一种反应 。 底物专一性 :一种酶只能催化一种底物。 立体专一性:一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种 。 第二节 均相的酶促反应动力学 1.1. 酶促反应的Michaelis-Menten方程 1.1.1. 酶促反应的Michaelis-Menten方程 Michaelis、Menten(1913)提出了单一底物的酶反应模型,基本内容是:酶E的底物S首先形成酶—底物复合物ES,在酶—底物复合物ES的基础上反应生成产物P和酶E。反应式如下: 其中:k+1,k?1,k+2——反应速度常数 E,S,ES,P——酶,底物,酶-底物复合物,产物 根据Michaelis、Menten的单一底物的酶反应模型,其假设条件为: (1)在反应过程中,限制反应速度的反应是ES到E+P这一步反应; (2)E+S到ES的反应在整个过程中始终处于动态平衡; (3)酶以酶游离状态E和酶-底物复合物ES的形式存在,酶在反应过程中总浓度不变; (4)底物浓度比酶-底物络合物浓度要大得多。 根据反应的假设条件,可以看出Michaelis、Menten所建立的酶促反应模型式建立在平衡的基础之上的,因而称之为“平衡态理论”。 根据假设(1),有单一底物的酶催化反应的反应速度: (1-1) 式中:CP,CS——产物,底物的浓度 t——时间 根据假设(2)有 (1-2) 即 : (1-3) 式中: ——酶—底物复合物的解离常数 根据假设(3),有:总酶量: (1-4) 联立(1-1)、(1-2)、(1-3)、有 (1-5) 式中: Vmax——最大的酶促反应速度。 (1-6) 1.1.2 Briggs-Haldane对M-M方程的修正 1925年 Briggs和Haldane认为在酶促反应过程中,反应的中间体ES(酶-底物复合物)的浓度不随反应时间而变化,即在酶促反应过程中,反应的中间体ES的浓度处于稳定的状态,基于这一假设所得到的酶促反应的模型称之为“稳定态理论”。即 (1-7) 则 (1-8) 其中
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