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2005年7月期末考试题答案 一、名词解释（3分×10） 蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。 氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 酶的活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。 共价调节酶：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊的基团能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性(或低活性)形式变成活性(或高活性)形式，或者从活性(高活性)形式变成无活性(或低活性)形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。 增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应当核酸分子加热变性时，其在260nm出的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为溶解温度、变性温度或用Tm值表示DNA复制时子链双链中有一条来源于母链，一条为新合成的链；以DNA母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的。 一碳单位：一碳单位又称一碳基团，即氨基酸在分解代谢过程中产生的具有一个碳原子的基团。 二、简答题（8分×5） 绘图说明联合脱氨基作用？ 2. 什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性，蛋白质变性的特征是什么？ 答：蛋白质变性，天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热(60~100℃)、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂(如乙醇、丙酮等)、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。不同的蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度是不同的。 变性蛋白质主要有以下的表现： （1）物理性质的改变 溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。 （2）化学性质的改变： ①变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了，水解部位亦大大增加了，即消化率提高了； ②在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应了； ③生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。 3.说明影响酶促反应速度的因素有哪些？ 答：温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。并简要论述这些因素的影响。 如温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。 4.写出尿素的生成过程。 说明乳糖操纵子的调控方式。 画出结构，乳糖操纵子包括调节基因、启动基因、操纵基因、结构基因。 当在培养基中只有乳糖时由于乳糖是lac操纵子的诱导物，它可以结合在调节基因产生的阻遏蛋白的变构位点上，使构象发生改变，破坏了阻遏蛋白与操纵基因的亲和力，不能与操纵基因结合，于是RNA聚合酶结合于启动子，并顺利地通过操纵基因，进行结构基因的转录，产生大量分解乳糖的酶，这就是当大肠杆菌的培养基中只有乳糖时利用乳糖的原因。当没有乳糖时，阻遏蛋白与操纵基因结合，基因封闭，RNA聚合酶不能顺利地通过操纵基因，进行结构基因的转录，产生大量分解乳糖的酶。 三、论述题（15分×2） 1．试述脂肪酸β–氧化的具体过程，并且计算1摩尔16碳饱和脂肪酸通过β–氧化彻底氧化分解为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。 简述脂肪酸β—氧化的具体过程。 脂肪酸的活化 脂酰CoA从胞液转移至线粒体内 ③ 脱氢 ④ 加水 ⑤ 脱氢 ⑥ 硫解 如此反复进行。对一个偶数碳原于的饱和脂肪酸而言，经过β-氧化，最终全部分解为乙酰CoA。 由于每进行一次β—氧化可生成乙酰CoA、FADH2和NADH各1分子。十六碳的饱和脂肪酸，共需经过7次β-氧化过程．其总反应如下： 硬脂酰~SCoA十7HSCoA十7FAD十7NAD+十7H2O → 8乙酰CoA十7FADH2十7NADH 每分子NADH经呼吸链氧化后