第三章酶教案分析.ppt

3、酶的国际分类法及编号 国际酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分为六大类，分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示。 中间产物学说 表达形式：E+S→ES→E+P（其中E代表酶、S代表底物、ES代表中间产物、P代表产物） 主要内容：酶促反应的过程分为两步反应，首先是酶与底物结合为中间产物，其次中间产物分解产生产物，并释放出酶。 诱导契合学说 酶与活化能 三、 酶原及酶原的激活 四、 同工酶 ( isoenzyme ) 能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 第三节 影响酶促反应速度的因素 酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响酶反应速度的因素的科学。 一、酶浓度的影响 在有足够底物和其他条件不变的情况下，酶促反应速度与酶浓度成正比关系 。 二、底物浓度的影响 （二）米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 （三）米氏常数 当反应速度等于最大速度一半时，即V = 1/2 Vmax， Km = [S]； 上式表示，米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度； 因此，米氏常数的单位为mol/L。 米氏常数Km的意义 Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关； Km值反映了酶与底物之间的亲和力大小：Km值大表示亲和力小，酶的催化活性低； Km值小表示亲和力大，酶的催化活性高。 三、温度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快； 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失； 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。 四、pH的影响 在某一特定pH值下，酶的活性会达到最高，酶促反应速度达到最大值，此pH称为最适pH； 高于或低于此pH，酶的活性均会降低； 最适pH不是酶的特征性常数； 胃蛋白酶的最适pH为1.8。 五、激活剂的影响 凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。 1. 无机离子 ： （1）一些金属离子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+等。 （2）阴离子：如Cl-、Br-、I-、CN- 等 （3）氢离子 2. 有机分子： 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：EDTA 激活酶原的酶 六、抑制剂的影响 使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。抑制剂并非变性剂，抑制剂具有不同程度的选择性。 抑制剂类型和特点 (一)不可逆抑制作用 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价键形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷中毒。 （二）可逆抑制作用 抑制剂与酶蛋白以非共价键方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。 根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类。 1、竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争酶的活性中心相结合，当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制。 2、 非竟争性抑制 抑制剂与底物的结构不相似，能与活性中心以外的基团结合，使酶的活性降低，这种抑制称为非竞争性抑制剂。 3、反竞争性抑制作用 酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。 本章小结 酶的概述（定义、分类、特点） 全酶、酶蛋白、辅助因子 酶的活性中心和必需基团 影响酶促反应速度的因素 底物浓度、抑制剂的影响 本章作业 P42 一、单项选择题：2、3、4、9、10 二、名词解释：1、3、4、8 三、简答题：1、5 其余题目自行做在书本上 抑制作用 不可逆性抑制作用 可逆性抑制作用 非专一性不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂 竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 有机磷杀虫剂专一作用于胆碱酯酶，可用解磷定解除中毒。 竞争性抑制作用特点： 1、竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似，二者竞争酶的活性中心； 2、抑制程度取决于I和S的浓度比例； 3、可以通过增加底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 实例：磺胺药物的药用机理 非竞争性抑制特点： 1、抑制剂与底物结构不相似，抑制剂与酶活性中心以外的基团结合； 2、非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。 + I EI+S ESI ES P+ E E+S + I 第四节 酶与医学 一、酶与疾病的发生 （一）酶