第3章蛋白质要点解读.pptVIP

动物生物化学 3.1 蛋白质在生命活动中的重要作用 生物催化作用：酶。 运输作用：如血红蛋白、转铁蛋白。 调节作用：如胰岛素、生长激素。 运动作用：如肌动蛋白和肌球蛋白。 防御功能：如免疫球蛋白、凝血因子。 营养功能：如卵清蛋白、酪蛋白。 结构蛋白：如胶原蛋白、角蛋白。 能量转换蛋白：如细胞色素。 基因调节蛋白：如阻遏蛋白。 3.2 蛋白质的分类 3.3 蛋白质的化学组成 所有蛋白质均含有 ：C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 15%-17% 某些蛋白质含有： S 0.3%-2.5% 以及P 少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素 氮的含量是比较恒定的，平均值为16%，因此通过定氮的方法（Kjeldahl法）可以测定样品中的蛋白质含量。 自然界中的氨基酸有300余种，但组成动物机体蛋白质的氨基酸为20种，且均属 L-?-氨基酸（甘氨酸除外）。 这20种氨基酸是蛋白质的基本结构单位（构件分子），被称为标准氨基酸（standard amino acid）；由于这些氨基酸是由基因编码的，又称为编码氨基酸（coding amino acid）。 少数蛋白质中发现第21种编码氨基酸—硒代半胱氨酸。 有人报道微生物中发现第22种编码氨基酸—吡咯赖氨酸。 中性条件下，按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四大类: 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met 不带电荷极性氨基酸 ：Gly, Ser, Thr, Cys,Tyr,Asn,Gln 带正电荷极性氨基酸 ： His, Arg, Lys 带负电荷极性氨基酸 ： Asp, Glu 按其R侧链的差异，分为六类: 脂肪族侧链氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro 芳香族侧链氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含硫侧链氨基酸：Cys、Met 含醇基侧链氨基酸：Ser、Thr 碱性侧链氨基酸：His、Lys、Arg 酸性侧链氨基酸及其衍生物：Asp、Glu、Asn、Gln ①光吸收特性 各种氨基酸在可见区都没有光吸收。 芳香族氨基酸在紫外光区有最大吸收峰。 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm。 ②氨基酸的两性解离 对某种氨基酸来说，当溶液在一特定的pH值时，其以两性离子（兼性离子）的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 各种氨基酸的R基不同，因而有不同的等电点。在等电点时，由于静电引力的作用，其溶解度最小，容易发生沉淀。利用这一特性可以从氨基酸混合溶液中分离制备某种氨基酸。 当溶液的pH＜pI时，氨基酸的—COO-接受质子成为—COOH，该氨基酸变成了带正电荷（—NH3+）的阳离子，在直流电场中向负极移动。 当溶液的pH＞pI时，氨基酸—NH3+上的质子被OH-中和而成为—NH2，该氨基酸变成了带负电荷（—COO-）的阴离子，在直流电场中向正极移动。 基于这一性质，可用电泳和离子交换层析法分离纯化各种氨基酸。 3.4 蛋白质的化学结构 蛋白质的氨基酸组成是指蛋白质中氨基酸的种类和含量。 一般用每100g蛋白质（或样品）中所含游离氨基酸的重量或者氨基酸残基的重量（g）来表示。如果蛋白质的分子量已经确定，还可以用每个蛋白质分子中所含各种氨基酸残基的个数来表示。 测定方法：先用6.0mol/L盐酸110℃水解16～27h，然后用氨基酸自动分析仪或高效液相色谱（HPLC）来测定。分析氨基酸组成对认识蛋白质结构、生理功能和营养价值等有重要意义。 3.4.2 肽键和肽 一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基脱水而形成的酰胺键称之为肽键（peptide bond） 。 氨基酸之间通过肽键连接起来的化合物称之为肽（peptide ） 。 由两个氨基酸缩合而成的肽称为二肽，由三个氨基酸缩合而成的肽称为三肽，以此类推。 通常含三个以上氨基酸的肽统称为多肽（polypeptide） 。 由许多氨基酸通过肽键连接而成的链称为多肽链（polypeptide chain） 。 蛋白质实质上就是由许多氨基酸通过肽键连接起来的多肽链。 一条肽链通常只有一个游离的α-NH2基和一个游离的α-COOH基，分别称为N-末端（氨基端）和C-末端（羧基端）。 肽链中的氨基酸，由于参与