肌动蛋白的结构与功能精要.ppt

肌动蛋白的结构与功能(The structure and function of actin ) 肌动蛋白的结构与功能(The structure and function of actin ) 目录 1 细胞骨架的概述 什么是肌动蛋白 2 3 肌动蛋白的结构 肌动蛋白的功能 4 一 细胞骨架 细胞骨架(cytoskeleton)是由蛋白纤维交织而成的立体网架结构，它充满整个细胞质的空间，与外侧的细胞膜和内侧的核膜存在一定的结构联系，以保持细胞特有的形状并与细胞运动有关。 微管 是细胞内的主要支架，并为细胞内物质运输指引方向。 微丝 维持细胞形态特征，使细胞能够运动和收缩。 中间 纤维 是起主要支撑作用的细胞骨架成分，使细胞具有张力和抗剪切力。 真核细胞中的细胞骨架：红色表示微丝，绿色表示微管，蓝色表示细胞核 微丝（microfilament, MF ）又称肌动蛋白纤维，是普遍存在于真核细胞中由肌动蛋白（actin）组成的直径为5～8nm的螺旋状纤维。 微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。 二 什么是肌动蛋白 肌动蛋白（actin）是一种中等大小的蛋白质，由375-377个氨基酸残基组成，并且是由一个大的、高度保守的基因编码。 它在生物界有广泛的分布，除肌肉组织外，还存在于几乎所有的真核细胞中，如人的脑组织，血小板和多种植物细胞，在很多菌类中也有发现。 单体 由一条多肽链构成的哑铃形分子， 又称球状肌动蛋白(globular actin，G-actin)，外形类似花生果。直径约5.5nm，分子量为43kDa。 肌动蛋白 多聚体 肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白(fibros actin，F-actin)。在电子显微镜下，F-肌动蛋白呈右手双股螺旋状，直径为7nm，13个单体形成37nm的半螺距。 细胞质型 细胞质型 肠平滑肌型 目前已发现3种肌动蛋白异构体，人有6种基因型： α肌动蛋白 β肌动蛋白 γ肌动蛋白 横纹肌型 心肌型 血管平滑肌型 三 肌动蛋白的结构 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小，例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔肋骨肌不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的差别仅是第298位和第375位两个地方。这些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因进化而来。 G-肌动蛋白的结构域 大结构域（左） 包括145-337氨基酸残基； 2 小结构域（右） 包括1-144和338-375氨基酸残基，N末端和C末端都位于小功能域中。 Text Text 1 组成 残基 组成 残基 组成 残基 338--375 1—32；70--144 33--69 145—180；270--337 181--269 结构域一 结构域二 结构域三 结构域四 组成 残基 当单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时，需要一定的盐离子浓度。 在KCl浓度达到20mmol/L以上时，单体聚合，盐离子最适宜的浓度是50mmol/L～100mmol/L。 聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓度的立方成正比。 当单体肌动蛋白的浓度降到某一浓度时，即使有盐存在，单体也不会聚合。 微丝能被组装和去组装 当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。 当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。 微丝的两端组装速度并不一样。正极比负极快上5到10倍。 当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到正极组装而负极同时去组装的现象，被命为“踏车现象（tread milling)。 肌动蛋白的踏车现象 微丝的组装过程 成核期： G-肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。 延长期（生长期）：一旦核心形成，G-肌动蛋白单体快速地在核心两端添加上去。 平衡期：微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速度与其从微丝上解离的速度达到平衡，此时即进入平衡期，微丝长度基本不变。 四 肌动蛋白的功能 （微丝的功能） （一）构成细胞的支架， 维持细胞形态 1.微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层 细胞皮层(cell cortex)：细胞内大部分微丝集中分布于紧贴质膜下的胞质区域，并有微丝结合蛋白交联成凝胶状的三维网络结构，该区域称为细胞皮层。 （二）微丝参与细胞运动 细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、细胞的吞噬活动等都与微丝有关。 1.微丝纤维生长 ，使细胞表面突出，形成片足； 2.在片足与基质接触的位置形成粘着斑； 3.在肌球蛋白的作用下微丝纤维滑动； 4.解除细胞后方的粘和点。 收缩环：有丝分裂末期，两个