蛋白质适度变性是形成膜先决条件.docVIP

蛋白质适度变性是形成膜的先决条件，变性后形成的网络结构影响膜的性能。采用适当的变性方法，强化分子间相互作用力，形成致密均匀的网络结构将有助于改善膜的性能。改性的方法有酶法改性、化学改性、物理改性、混合改性。 1.酶法改性 在蛋白膜制备中使用的酶类主要有转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TGase)、过氧化酶、多酚氧化酶。其中备受关注的是TGase酶法改性。 TGase酶广泛存在于自然界，和很多动植物、微生物体内。近年来通过微生物培养大量摄取TGase酶的成功，使得这一酶类作为常规添加剂用于食品成为可能。源于微生物的酶与源于哺乳动物肝脏中的TGase酶特性相同，对温度的适应性广，即使在5℃，也具有较强活性，而其最佳活性温度为50-55, 最适pH为5~9[3]。TGase酶是一种催化蛋白质分子键或分子内形成广泛用于交联酪蛋白、乳球蛋白、肌球蛋白、大 豆蛋白、小麦麦谷蛋白等单一蛋白质以及不同食品蛋白质之间使之形成共价交联，有助 于蛋白质产生自我支持的网络结构，增强蛋白质的成膜性能，从而以此类改性蛋白质为 基质的可食用膜可以控制水分、氧气和二氧化碳转移，防止脂肪氧化和挥发性风味物质 损失，防止食品表面污染。 [56-59] Motoki（1994）[1]首次用TGase制备出αs1-酪蛋白膜，提高了酪蛋白膜的抗拉强度和应变。Larre[2]用TGase对脱酰胺谷蛋白