第章 蛋白质化学概述.ppt

本章后续…… 中性氨基酸： pI=(pK’1 + pK’2)/2 pK’1为α-羧基的解 离常数, pK’2为α-氨基的解 离常数。 氨基酸等电点的计算 二十种氨基酸的pK，及等电点： 2.由α-氨基参加的反应： (1) 与亚硝酸反应：放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。 (2) 与甲醛的反应：用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。 * * 蛋 白 质 【主要内容】： §2.1 蛋白质通论（了解） §2.2 蛋白质的分子组成——氨基酸 1.了解蛋白质对生物体的重要意义。 2.了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成的 特点。 3.掌握蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构 特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸 的分类。 4.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离 与等电点含义、茚三酮反应及其应用。 〔目的与要求〕 5.掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一级结构的测定方法与思路，学会分析简单多肽的氨基酸顺序。 6.理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结构的基本类型：α-螺旋及β-折叠的结构特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特性；了解超二级结构及结构域的概念。 7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。 8.充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空间结构的关系；以细胞色素C等为例充分理解一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空间结构与生物学功能的关系。 9.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。 10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%，占细菌干重的50～70% 。 2.1 蛋白质通论 蛋白质的生物学功能 1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。 2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。 p30 5.参与机体的防御： 机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。 6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。 7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。 8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。 一.蛋白质的元素组成 蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含有N、P、S、金属元素等。 含量% ： 50～55 6～7 20～23 15～17 0.3～3 微量或无 元素组成 ： C H O N S 其它 蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ，即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含氮1克。所以，每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。 ??? 有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I 等。 2.1 氨基酸 2.1.1 蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸 （一）氨基酸的结构通式： 1、构成蛋白质的氨基酸均为L-α-氨基酸。 2、除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。 3、各种氨基酸的区别在于侧基R基上。 从氨基酸的结构通式可以看出： （二）氨基酸的构型： 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α-碳原子，在空间各原子有两种排列方式：L-构型与D-构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例： （三）氨基酸的结构与分类 1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分： （1）酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有：天冬氨酸、谷氨酸; （2）碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸 ，有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸; （3）中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸