蛋白质的重要性质概要.pptVIP

蛋白质的重要性质 蛋白质的重要性质 （一）胶体性质 分子量大，在水中不能成真溶液，成胶体溶液 透析：蛋白质溶液放入半透膜内放入水中让其中杂质扩散入水内 （二）两性解离 末端自由-COOH和自由-NH2 链中可解离的侧链基团（ε-NH2，βγ-COOH，胍基，咪唑基等） 等电点（pI） 蛋白质自身净电荷为零时溶液的pH值 并不是蛋白质自身电荷数最小时 必须在一定离子强度的缓冲液中测定，等电点与缓冲液的种类、缓冲液的离子强度有关。 蛋白质在不含任何其它溶质的纯水中的等电点称等离子点 蛋白质的等电点一般偏酸 等电点时，蛋白质的溶解度、导电性、粘度、渗透压最小 电泳现象 带电荷的蛋白质离子在电场中向带相反电荷的电极移动 （三）变性和凝固 变性作用 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使原有性质和功能发生部分或全部丧失，称变性作用。 变性的蛋白质分子相互凝集为固体的现象称凝固 变性的可逆性 变性因素及其作用机制 热变性 破坏氢键 酸碱 破坏盐键 有机溶剂 降低介电常数；破坏疏水键 尿素、胍 破坏氢键及疏水键 三氯乙酸 与蛋白质形成溶解度很小的盐 振荡 表面作用 变性蛋白质的特征 结晶和生物活性消失 溶解度显著减小 粘度、旋光性增加，pI提高 反应基团数目增加 易被酶消化 变性的理论 中国科学家 吴宪 1931年 变性蛋白质其肽链由原来的紧密有序的构象变成松散无序的构象 别构作用(变构作用) 概念 含亚基的蛋白质由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质、功能发生改变的作用称别构作用 血红蛋白的别构作用 沉淀作用 加酸 盐析 有机溶剂 加重金属盐 生物碱试剂 抗原抗体反应 加热 沉降作用 高速离心时，蛋白质分子趋于下沉 沉降速率 沉降常数(s) 每单位引力场沉降分子下沉的速度 1 Svedberg单位＝1×10-13 sec 六 蛋白质的结构与功能 (一) 蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构 (二)蛋白质一级结构与生物功能的关系 细胞色素C的种属差异与生物进化 镰状细胞贫血病的血红蛋白HBS β链的第6个氨基酸Glu→Val 酶原和激素原的激活 同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化 同源蛋白质： 在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。 同源蛋白质的特点： ①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同源性） ②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，不变残基高度保守，是必需的。 除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。 ③多肽链长度相同或相近 通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。 亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。 1、?? 细胞色素C ? ? 分子量：12500左右 氨基酸残基：100个左右，单链。 25种生物中，细胞色素C的不变残基35个。 60种生物中，细胞色素C的不变残基27个。 亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小。 亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大。 人与黑猩猩 0 人与猴 1 人与狗 10 人与酵母 44 2、胰岛素 ●有24个氨基酸残基位置始终不变：A．B链上6个Cys 不变，其余18个氨基酸多数为非极性侧链，对稳定蛋白质的空间结构起重要作用。 ●其它可变氨基酸对稳定蛋白质的空间结构作用不大，但对免疫反应起作用。 ●猪与人接近，而狗则与人不同，因此可用猪的胰岛素治疗人的糖尿病。 蛋白质一级结构的突变—分子病 分子病：基因突变引起的某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失。 镰刀形红细胞贫血现是由于血红蛋白发生了遗传突变引起的 ?链第6位的aa线基由正常的Glu变成了疏水性的Val ? 正常人血红蛋白，β.NGlu 6 镰刀型贫血 β.NVal 6 生理条件下电荷： Glu- Va10 亲水 疏水 一级结构的部分切除与蛋白质的激活 1、?? 血液凝固的机理 凝血因子（凝血酶原致活因子） ? 凝血酶原 凝血酶 纤维蛋白原A