(药学专升本成教)第六章 酶3.pptVIP

举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2 延胡索酸 磺胺类药物的抑菌机制 ——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸 二氢叶酸 合成酶 二氢叶酸 有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。 非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力 + S － S + S － S + ESI EI E ES E P 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合 + + E S ES ESI E P 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。 第四节 酶的调节The Regulation of Enzyme 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节） 调节方式 调节对象：关键酶 变构调节 （一）变构酶通过变构调节酶的活性 一、调节酶对酶促反应速率的快速调节 （二）酶的化学修饰调节 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 共价修饰(covalent modification) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 （三）酶原的激活 酶原 (zymogen) 酶原的激活 赖 缬 天 天 天 天 甘 异 赖 缬 天 天 天 天 缬 组 丝 S S S S 46 183 甘 异 缬 组 丝 S S S S 肠激酶 胰蛋白酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活过程 酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) （一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏 （二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同 溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP和泛素降解途径） 氧化还原酶类 (oxidoreductases) 转移酶类 (transferases ) 水解酶类 (hydrolases) 裂解酶类 (lyases) 异构酶类 (isomerases) 合成酶类 (synthetases, ligases) 根据酶反应的类型，酶可分为六大类: 第五节  酶的命名与分类 目录 目录 Enzyme 第六章 酶 第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅助因子 (cofactor) 金属离子 小分子有机化合物 全酶 (holoenzyme) 结合酶 (conjugated enzyme) 单纯酶 (simple enzyme) 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。 其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。 辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。 辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group)。 辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。 二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 必需基团(essential group) 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶的活性中心 (active center) 活性中心内的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所