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第一章 蛋白质的化学组成 蛋白质含量=蛋白氮×6.25 组成人体蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸 肽键:是指一个氨基酸的（氨基）与另一个氨基酸的（羧基）间（缩合脱水）而成的酰胺键。 蛋白质一级结构指多肽链中氨基酸（残基）的排列顺序。一级结构对蛋白质的生物活性有决定作用。维持蛋白质一级结构的是肽键；维持二级结构的主要是氢键；三级结构主要是疏水键；四级结构主要是氢键和盐键。 二级结构中有规则的空间结构类型是α-螺旋、β-螺旋、β-转角、无规卷曲。 等电点：蛋白质的碱性基团解离所带的正电荷与其酸性基团解离所带的负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的PH。 当溶液PHPI时，蛋白质分子中的碱性基团解离受抑制，而酸性的羧基解离增强，蛋白质以负离子形式存在，在电场中想正极移动；反之则反。 蛋白质的变性：是指在一些理化因素作用下，蛋白质分子(空间结构破坏)不涉及一级结构，从而引起蛋白质（理化性质改变）、（生物活性丧失）的过程。 蛋白质对紫外线的最大吸收值为280nm,核酸的最大值是260nm。 第二章 酶（重点） 酶的特点：1、酶具有很高的催化效率 2、酶具有高度的专一性（绝对专一、相对专一、立体异构专一） 3、酶具有高度不稳定性 4、酶活性的可调控性 全酶=酶蛋白（决定促反应的专一性）+辅助因子（参与催化过程） 活性中心：酶分子中能与专一的底物结合，并将底物转变成产物的区域。 酶原：没有催化活性的酶的前体。 酶原激活：是酶活性中心的形成或者暴露的过程。 同工酶：是指催化同一种化学反应，但其蛋白质（分子结构）、（理化性质）、（免疫学性能）等方面存在明显差异的一组酶。 乳酸脱氢酶（LDH）是由H亚基和M亚基组成的四聚体。 Kм是酶的一个特征常数，其物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度 竞争抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，它和底物竞争酶的活性部位，阻碍了底物与酶的结合，减少了酶的饿作用机会，降低了酶的活性的作用。其特点：是通过增加底物浓度，可降低或解除抑制作用。如：磺胺类药物和对-氨基苯甲酸的结构相似。 第三章 维生素 缺乏维生素A：夜盲症、干眼病 缺乏维生素D：佝偻病（儿童）、软骨病（成人） 缺乏维生素B1：脚气病、胃肠道功能障碍 缺乏维生素B2：口角炎、舌炎、唇炎 缺乏维生素PP：癞皮病 缺乏维生素B12:巨幼红细胞性贫血 缺乏维生素C：坏血病 第四章 生物氧化 生物氧化：在生物体内进行的氧化。 呼吸链的组成：复合体I、II、III、IV和泛醌、细胞色素C 磷酸化有两种方式：（氧化磷酸化）和（底物水平磷酸化）。 影响磷酸化因素：1、细胞内ADP和ATP浓度比值 2、甲状腺激素 3、抑制剂（呼吸链抑制剂，解偶联剂） 第五章 糖代谢（重点） 糖酵解的过程：葡萄糖——丙酮酸——乳酸 反应部位：胞浆 三部不可逆反应的关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶 糖酵解的意义：1、迅速提供能量 2、缺氧时的主要供能方式 3、供氧充足时少数组织的能量来源 糖的有氧氧化过程：葡萄糖——丙酮酸——乙酰辅酶A——二氧化碳，水和ATP 三羧酸循环：一分子乙酰辅酶A经三羧酸循环彻底生成12分子ATP。 一分子葡萄糖完全氧化生成38ATP。 三羧酸循环的特点：1、反应的部位是线粒体。 2、一次循环，生成一分子乙酰辅酶A,经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化，生成一分子FADH, 三分子NADH+H+ ，二分子CO2 ，一分子GTP 。 三羧酸循环的意义：1、是三大营养物质的最终代谢通路，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原能量。2、是糖、脂肪、蛋白质代谢关系的枢纽。3、糖的有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。 磷酸戊糖途径无能量生成。其生理意义是：1、提供5-磷酸核糖 2、提供NADP+H+ 糖原的合成关键酶：糖原合成酶 糖原的分解：葡萄糖-6-磷酸酶导致肝糖原分解；肌糖原不能分解，因为没有葡萄糖-6-磷酸酶。 糖异生途径是糖酵解的逆过程。需要的原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸 糖异生作用的生理意义：1、维持空腹和饥饿时血糖的相对恒定 2、有利于乳酸的利用 3、有利于维持酸碱平衡 正常人空腹血糖浓度;3.89~6.11mmol/L 血糖的来源：1、食物中的糖类物质在在肠道消化吸收入血的葡萄糖，这是血糖的主要来源； 2、肝糖原分解的葡萄糖，为空腹是的血糖来源； 3、非糖物质在肝、肾中经堂异生作用转变为葡萄糖，是饥