第17章_氨基酸的代谢剖析.ppt

参与组织更新（四大物质、激素等） Aa 脱氨 α-酮酸 分解代谢 脱羧 一级胺 第四节 脱氨基作用468 定义：氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。 脱氨基作用是氨基酸分解代谢最主要的反应。 氨基酸脱氨基的主要方式： 氧化脱氨基作用 　　　　　 转氨基（氨基转移）作用 　　　　　　　　　 联合脱氨基作用 一、氧化脱氨(Oxidative Deamination)： 在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。 氨基酸氧化酶 NH H2O NH3 R-CH-COOH R-C-COOH R-C-COOH NH2 FMN(FAD)H2 O 氨基酸氧化酶 D型：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-AA不多； L型：体内分布不广泛，除L－谷氨酸脱氢酶外，活性不高，因此作用不大。 L－谷氨酸脱氢酶 ：专一性强，分布广泛（动、植、微生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。最重要。 二、转氨作用－普遍存在的脱氨方式 在转氨酶催化下将R1氨基酸的氨基转给R2酮酸，生成相应的R1酮酸和R2氨基酸的过程。 没有导致氨基的净脱去。 最常见且作用最强的转氨酶： ①谷丙转氨酸(glutamic pyruvic transaminase, GPT 新：alanine transaminase ALT ) ②谷草转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase，GOT 新： aspartate transaminase AST)。 转氨酶的临床应用 正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，血清中活性很低。在肝脏和心脏中活性最高。当心、肝出现毛病时，细胞膜通透性增加，转氨酶可大量进入血液，于是血清中转氨酶活性大量增加。临床上，测定血清转氨酶ALT、AST的活力即可诊断肝脏和心脏的疾病。 三、联合脱氨基作用 1)、转氨作用偶联L－谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶活性很强，转氨酶又普遍存在。 由于两种酶活性强，分布广，动物体内大部分氨基酸通过此方式联合脱氨。 2).转氨作用偶联AMP循环 肌肉组织中L－谷氨酸脱氢酶的活性很低，但含有丰富的腺苷酸脱氨酶，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤核苷酸(IMP)。 第五节 鸟氨酸循环 氨是有毒的物质，人体必须及时将氨转变成无毒或毒性小的物质，然后排出体外。正常人血氨浓度为0.1mg％（﹤0.6 μmol / L） 不同生物转化成的化合物不同。 一、氨的代谢去向 二、尿素的形成 部位：肝脏 原料：NH3，CO2 通过尿素循环（鸟氨酸循环，Krebs-Henseleit循环），将NH3，CO2转化为尿素。 尿素中的两个N原子分别由氨和天冬氨酸提供，而C原子来自HCO3 - 。五步酶促反应，二步在线粒体中，三步在胞液中进行。 鸟氨酸循环的详细步骤 2. 胞液内反应步骤 尿素循环的反应式 每形成1尿素，可清除2分子氨基氮及1分子CO2，消耗4ATP。 3ATP 2ADP+2P+AMP+PPi NH4++HCO3-+2H2O NH2-CO-NH2 天冬氨酸 延胡索酸 尿素合成的生理意义 将有毒的氨转变为无毒的尿素从肾排 出（解除氨毒）。 正常血氨浓度﹤0.6 μmol / L 血氨浓度↑ 高血氨症 常见原因：肝功能严重损害 尿素合成的酶缺陷 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。 谷氨酰胺的生成 Gln是中性无毒物质，是氨在体内的主要运输形式，在肝脏内分解为尿素。 Gln合成酶 NH4++Glu Gln。 ATP ADP 生物体可以通过形成谷氨酰胺的形式进行解毒，同时对NH3有贮存作用。 氨的转运 第六节 氨基酸的分解代谢 氨基酸经联合脱氨或其它方式脱氨所生成的α-酮酸有下述去路。 1.生成非必需氨基酸 α-酮酸经联合加氨反应可生成相应的氨基酸。 2.氧化生成CO2和水 这是α-酮酸的重要去路之一。α-酮酸通过一定的反应途径先转变成丙酮酸、乙酰CoA或三羧酸循环的中间产物，再经过三羧酸循环彻底氧化分解。 三羧酸循环将氨基酸代谢