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第四章 酶化学 第四章 酶化学 4.1 酶——生物催化剂 4.2 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子 4.3 酶促反应的速率和影响因素 4.4 酶的结构和酶的催化作用机制 4.5 酶的抑制作用和抑制剂 4.6 人工合成酶的新进展 4.7 酶在化学研究中的应用 4.8 非水溶剂中的酶促反应 4.9 酶工程 4.4 酶的结构和酶的催化作用机制 4.4.1 酶分子的结构特点 调控部位：调节酶促反应的速率或方向 酶活性中心的必需基团 亲核性基团 丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团 门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑 基和半胱氨酸的巯基 酶活性中心的特点 酶的活性部位是一个三维实体； 酶的活性部位与底物的构象是动态互补的，这个过程成为诱导契合(Induced-fit)； 活性部位位于酶表面的裂缝内； 底物通过次级键结合到酶上； 酶的活性部位具有柔性或可运动性。 4.4.2 酶活性中心的测定方法 （1）蛋白酶水解法 （2）化学修饰法 （3）X -射线晶体衍射法 （4）基因定点突变技术 胰蛋白酶 Asp102突变为Asn102；kcat降低5000倍。 4.4.3 酶与底物分子相互作用 主要的结合作用力: 1、静电引力 2、氢键 3、疏水键 锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性