蛋白质的结构与功能.ppt1.ppt

第二章 蛋白质的结构与功能 Protein 这个词来自希腊文Proteios，英文含义是Primary，就是首要的、主要的、初级的意思，可见蛋白质的重要性。 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 1）作为生物催化剂（酶） 是蛋白质最重要的生物学功能，催化作用的蛋白酶是蛋白质中最大的一类 2）代谢调节作用 这类蛋白也叫调节蛋白，能调节其它蛋白的生物学活性，参与基因表达的调控 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 属于转运蛋白，它转运特定物质从一地到另一地。如血红蛋白，膜转运蛋白等 作为氮素的储存源地。如卵清蛋白等; 5）运动与支持作用 赋予细胞以运动功能。如微管蛋白中的肌动蛋白、肌球蛋白等及发动机蛋白中的动力蛋白和驱动蛋白等 6）参与细胞间信息传递 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 一、 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 ? 蛋白质元素组成的特点 二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 观察下列几种氨基酸的结构： R基的不同决定氨基酸种类不同，如甘氨酸和丙氨酸。 Amino acids 氨基酸的表示方法 ? 用三字母或单字母符号表示，如： 甘氨酸（Gly，G） 丙氨酸（Ala，A） ? 氨基酸分子中碳原子的顺序规定： （一）氨基酸的分类： 根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： 极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，Trp； 非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。 氨基酸的分类 （二）氨基酸的理化性质： 1．两性解离及等电点： 氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有酸碱两性性质。 通常情况下，氨基酸以两性离子的形式存在，如下图所示： ◆ 通过改变溶液的pH，可使氨基酸分子的解离状态发生改变。 ◆ 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在，带有相等正、负电荷，该pH称为该氨基酸的等电点。 ◆ 等电点是氨基酸的特征常数 二、肽 两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 多肽链具有方向性，头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。 凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。 （二） 生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) （1）谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。 测定蛋白质的一级结构的主要意义： 一级结构是研究高级结构的基础。 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 可以为生物进化理论提供依据 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，突变导致本是可溶性的血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集成丝，相互粘着，使红细胞变为镰刀状,极易破碎导致贫血。 α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为： ⑴ 为一右手螺旋； ⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基， 螺距为5.44埃；每个残基偏转100°; ⑶ 螺旋以氢键维系