05.第三章酶1解说.ppt

一、 酶的化学组成 (二)结合酶 即全酶 酶活性 第二节 酶催化作用的特点 一、高度的催化效率 (一) 绝对特异性 一种酶只能作用于一种特定的底物， 生成一种特定的产物。 (二) 相对特异性： 一种酶可作用于一类化合物或一种 化学键。 (三) 立体结构特异性 一种酶只能作用于一种立体异构底物。 1.活性中心内的必需基团 四、酶活性的调节 (二) 共价修饰调节 1.概念： 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 酶作用机制： 降 低 反 应 活 化 能 2012年题 第四节 影响酶催化 作用的因素 (一) 米－曼氏方程式 中间产物 1. Km值 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 2. Km值的意义 (1) Km是酶的特征性常数之一。 (2) Km可近似表示酶对底物的亲和力。 (3) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 二、酶浓度对反应速度的影响 (一) 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 (二) 关系式为 V = K3 [E] 三、温度对反应速度的影响 (一)双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；酶本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 五、激活剂对反应速度的影响 (一)激活剂(activator) 六、抑制剂对反应速度的影响 1.酶的抑制剂(inhibitor) (二) 不可逆性抑制作用 1. 概念 羟基酶的抑制 1、羟基酶 (三) 可逆性抑制作用 1. 概念 3. 竞争性抑制作用 (1)定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 09年题 竞争性抑制剂与酶结合的部位是 A 中间产物 B 活性中心底物结合基团 C 酶活性中心以外的必须基团 D 全部集合 E 中间产物及中心基团 下列关于酶的叙述错误的是 A、能在胞外发挥作用 B 大多数酶的化学本质是蛋白质 C 不能改变反应的平衡点 D 能大大降低反应的活化能 E 可不借助必需基团发挥催化作用 反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催 化反应的活化能 能 量 反 应 过 程 底物 产物 酶促反应活化能的改变 酶底物复合物 E + S E + P ES 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。 (二)诱导契合假说 酶 的 诱 导 契 合 动 画 (三)邻近效应与定向排列 酶必须与底物靠近并方向正确才能发生反应。 (四)多元催化 酶是两性电解质，具有酸、碱双重性质。有利于酶与底物结合，提高催化效率。 (五)表面效应 活性中心位于酶分子表面，有利于酶与底物的接触。 V [S] 一、底物浓度对反应速度的影响 表示S a 1. 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数 Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── 2. 米－曼氏方程式 (1) Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比， (二)Km值及其意义 0 V [E] 当[S][E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响 (二)最适温度 酶促反应速度最大时的环境温度。 (三) 应用意义 如低温麻醉、生物样本的低温保存、高温高压灭菌等。 温度 oC V 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 温度对淀粉酶活性的影响 四、 pH对反应速度的影响 (一) 强酸、强碱可使酶变性失活。 (二) 最适pH 酶催化活性最大时的环境pH。 (三) 体内大部分酶最适pH为中性，但 胃蛋 白酶与胰蛋