第01章蛋白质的结构与功能(3学时)研讨.ppt

第一章 蛋白质的结构与功能 本章主要内容 第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第三节 蛋白质的理化性质 蛋白质是生命的物质基础 分布广含量高：所有器官、组织、细胞都含有蛋白质，蛋白质占人体干重的45％，某些组织如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质是机体功能的直接执行者。 临床上多数抗病或致病机理,是通过与相关蛋白质相互作用产生。（如危重病人输白蛋白；痛风症机理和HIV选择性地破坏CD4+细胞等。） 蛋白质主要功能（直接执行者） 1、作为生物催化剂（酶） 2、代谢调节作用（激素） 3、免疫保护作用（抗体） 4、物质的转运和存储（转运蛋白） 5、运动与支持作用（胶原蛋白） 6、控制生长和分化（激活或阻遏蛋白） 7、参与细胞间信息传递（受体） 8、生物膜的功能（离子泵） 9、氧化供能（18%） 痛风症机理 第一节 蛋白质的分子组成 Section 1: The molecular component of protein 蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N、S。 有些还有P、Fe、Cu、Zn等。 特点：各种蛋白质的含N量很接近，平均为N=16% （相当于 X 6.25）。 一、蛋白质的基本组成单位-氨基酸 （一）氨基酸的结构与分类 组成人体蛋白质的氨基酸只有20种，其中18种为L-α-氨基酸（甘氨酸和脯氨酸除外）。 不同的氨基酸其侧链（R）不同。 甘氨酸是最简单的氨基酸且不是L-α-氨基酸。 脯氨酸的氨基为亚氨基且形成五元环（空间位阻） 两个半胱氨酸以二硫键相连形成胱氨酸。 氨基酸可根据侧链性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸（3个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个） 芳香族氨基酸（3个）-均有苯环 苯丙氨基 色氨基 酪氨基 一些经过化学修饰的氨基酸残基 即一些氨基酸残基的某些基团被羟基化、甲基化、磷酸化等。可影响相应蛋白质的理化性质和生物活性。 （二）氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 氨基酸等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零。此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。 想一想：为什么酸性氨基酸PI比较低? 2、氨基酸紫外吸收-含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 氨基酸的呈色反应 多数氨基酸和茚三酮共热后，最大吸收峰在570nm处，可生成蓝紫色化合物。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 注：脯氨酸和茚三酮生成黄色化合物。 二、氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键连接而形成的肽（或蛋白质）。 肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 几个基本概念 肽：氨基酸通过肽键缩合形成的化合物。 10个以内氨基酸通过肽键缩合形成的化合物称寡肽。 10个以上氨基酸通过肽键缩合形成的化合物称多肽。 肽链中氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，故称为氨基酸残基。 肽链的两端（N端和C端） N端：肽链中有游离α-氨基的一端。 C端：肽链中有游离α-羧基的一端。 体内存在多种重要的生物活性肽 谷胱甘肽（glutathione，GSH) 谷-半间的肽键有所不同，还原型GSH中的-SH(巯基)可保护体内其他蛋白质或酶分子中-SH免遭氧化。 常见肽类药物 催产素或升压素（9） 促肾上腺皮质激素（39） 神经肽：脑啡肽（5），强啡肽（17），孤啡肽（17）镇痛作用。 三、蛋白质的分类 根据组成分类： 单纯蛋白质 结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分 根据分子形状分类： 纤维状蛋白质（结构蛋白：如胶原蛋白） 球状蛋白质（功能蛋白：如免疫球蛋白） 根据功能分类： 活性蛋白质 非活性蛋白质 小测 生物体功能的直接执行者是： A核酸 B蛋白质 C糖 D脂类 E以上都不是 蛋白质的元素组成中，N元素平均为： A 6.25% B9.9% C16% D18% E20% 以下不是L-α-氨基酸的是: A丙氨酸 B亮氨酸 C甘氨酸 D半胱氨酸 E丝氨酸 以下是酸性氨基酸的是: A丙氨酸 B谷氨酸 C谷氨酰氨 D半胱氨酸 E丝氨酸 以下是有紫外吸收氨基酸是: A谷氨酸 B丙氨酸 C谷氨酰氨 D酪氨酸 E丝氨酸 以下是芳香族氨基酸的是: A甘氨酸 B丙氨酸 C亮酰氨 D色氨酸 E丝氨酸 第二节 蛋白质的分子结构 Section 2: The molec