第四章蛋白质化学精编.ppt

第四章 蛋白质化学 目录 第一节 概 述 一.什么是蛋白质？ 三.蛋白质的元素组成 主要元素： C H O N S 50~55% 6~8% 20~23% 15~18% 0~4% 微量元素： P Fe Cu Zn Mo I Se 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16 %，即1g氮相当于6.25g蛋白质。 6.25称为蛋白质系数。 四.蛋白质的分类 （一）按分子形状分 球状蛋白质: 如血红蛋白和豆类的球蛋白。 纤维状蛋白质: 1. α- 角蛋白 毛发、指甲、羽毛等。 2. β-角蛋白 蚕丝、蜘蛛丝等。 3. 胶原蛋白 皮肤、软骨等。 （二）按溶解度分 1.清蛋白:溶于水,如乳清白蛋白; 2.精蛋白:溶于水及酸性溶液,含碱性氨基酸多,如鲑精蛋白; 3.组蛋白:溶于水及稀酸溶液,含碱性氨基酸较多,常是细胞核染色质组成成分; 4.球蛋白:微溶于水而溶于稀的中性盐溶液,如血清球蛋白; 5.谷蛋白:不溶于水、醇及中性盐溶液,但溶于稀酸稀碱,如麦蛋白; 6.醇溶蛋白:不溶于水,溶于70-80%乙醇,如玉米蛋白; 7.硬蛋白:不溶于水、盐、稀酸、稀碱溶液，如角蛋白和胶原蛋白。 （三）按化学组成分 1.单纯蛋白质 仅有氨基酸组成的蛋白质，水解后产物只有氨基酸。 2.结合蛋白质 除含有氨基酸外，还含有糖、脂肪、核酸等非蛋白成分。 结合蛋白由两部分组成：一是蛋白质部分；二是非蛋白部分，称为辅基。如糖蛋白、核蛋白、脂蛋白。 五.蛋白质的主要生理功能 第二节 蛋白质的基本结构单位─氨基酸 一、蛋白质的水解（详见P43） 1.酸水解 优点:水解彻底,水解产物为L-氨基酸,没有旋光异构体产生; 缺点:营养价值较高的色氨酸几乎全部被破坏。 2.碱水解 优点：色氨酸不被破坏，水解液清亮； 缺点：水解产生的氨基酸发生旋光异构作用，产物有D-型和L-型两类氨基酸。D-型氨基酸不能被人体分解利用，营养价值减半。 3.酶水解 优点：条件温和，氨基酸完全不被破坏，也不发生旋光异构现象； 缺点：水解不彻底，中间产物（短肽等）较多。 ?-氨基酸的通式 生物体内的氨基酸类别 三、氨基酸的分类、结构及三字符号 非极性R基团氨基酸 不带电荷极性R基团氨基酸 带电荷极性R基团氨基酸 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 氨基酸的光学性质 氨基酸的性质 3.氨基酸的两性解离性质及等电点  TrpTyrPhe的 紫外吸收光谱 氨基酸与茚三酮反应 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） 氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） 第三节 肽 肽和肽键的形成 肽单位 谷胱甘肽 短杆菌肽S ?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 第四节 蛋白质的分子结构 蛋白质结构的主要层次 二、蛋白质的一级结构 一级结构测定 蛋白质顺序测 定基本策略 酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ） 完全伸展的多肽主链构象 维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范德华力 e.二硫键 四、蛋白质的二级结构 α－螺旋（α－helix） β－折叠（β-pleated sheet） β－转角（β-turn） 无规则卷曲示意图 五、 蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构类型 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 平行?-折叠的结构比较（a） ?-园桶形排布，（b）马蹄形排布 六、 蛋白质的三级结构 肌红蛋白三级结构 核糖核酸酶三级结构示意图 七、蛋白质的四级结构 血红蛋白四级结构 烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装 第五节 蛋白质的分子结构与功能的关系 一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能 高级构象决定蛋白质的功能 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 不同生物来源的细胞色素c中不变的AA残基 正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图 猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图  核糖核酸酶变性与复性作用 血红蛋白输氧功能和构象变化 第六节　蛋白质的重要