生物化学(酶)汇总.ppt

酶化学 酶的概念、特点和分类 酶的作用机制 酶促反应动力学 影响酶促反应的因素 酶的研究历史 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。 酶的概念和特点 概念 　酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts） 。酶是蛋白质.? 特点 1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 　 酶的命名和分类 一、酶的命名 １、习惯命名法 淀粉酶；水解酶；琥珀酸脱氢酶；胃蛋白酶；酸性磷酸脂酶 ２、国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出） 包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 　 ?-酮戊二酸 + 丙氨酸??谷氨酸 + 丙酮酸 　 习惯名称:谷丙转氨酶 　 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 二、酶的分类 １、国际系统分类法：六大酶类 　1. oxidoreductase 氧化还原酶类 　2. transferase 转移酶类 　3. hydrolase 水解酶类 　4. lyase 裂合酶类 　5. isomerase 异构酶类 　6. ligase/synthetase 连接酶类 ２、按酶的化学组成分类：简单蛋白酶、结合蛋白酶 简单蛋白酶：只有蛋白部分 结合蛋白酶：蛋白部分＋非蛋白部分（辅因子） 辅因子—金属元素或小分子有机物质，分辅酶和辅基  ３、根据酶的分子结构特点分类 单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。 酶的作用机制 一、 酶的活性中心（活性部位） 结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体,包括结合部位和催化部位. 活性部位是个三维实体 有一定柔性和运动性 位于酶分子表面的一个裂隙（疏水环境） 底物靠许多弱的键力与酶结合 酶的非活性部位为活性中心提供结构基础 二、 酶作用专一性的机制 锁钥学说 诱导契合学说 底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化 当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。 在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。 三、 酶作用高效性的机制 （一）降低反应的活化能（activation energy） 酶促反应动力学 一、酶活力与酶促反应速度 酶活力：指催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度来表示。 酶促反应速度：单位时间内、单位体积中底物的减少量或增加量 酶的活力单位、总活力和比活力 1961年，提出用“国际单位”（IU）表示酶活力（书上） 测定酶活力时要规定活力单位 总活力：酶的活力单位数 比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数 二、影响酶促反应速度的因素 １.酶浓度对酶促反应速度的影响：成正比关系 ２.底物浓度对酶促反应速度的影响 a.当[S]很小时 Km=? Km = [S] 米氏常数Km的意义 1.酶的特征性常数 与酶种类及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。 2.大小表示酶对底物的亲和力大小 Km越小，亲和力越强 米氏常数的求法 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax a.双倒数作图法(Lineweaver-Burk) ３. pH 的影响 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH(optimum pH)。 a.过酸或过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活。 b.影响酶分子中某些基团的