氨基酸氧化.docVIP

氨基酸氧化和尿素生成 主要内容 蛋白质的降解 氨基酸代谢概观 氨基酸的脱氨基作用 氨的转运 氨基的代谢过程 氮的排泄和尿素循环 氨基酸的去氨基作用 一碳单位 蛋白质的降解 在动物体内氨基酸发生氧化降解的来源 食物 在蛋白质翻转的时候被释放 在饥饿或者患糖尿病期间细胞中的蛋白质 无论氨基酸是来源于食物蛋白还是组织蛋白，从它们所获代谢能量的比例随着物种的不同和代谢环境的变化而出现显著差异。 食物中蛋白质的降解和氨基酸的吸收 细胞内的蛋白质降解 食物中的蛋白质被酶解成氨基酸 在胃中，胃蛋白酶（Pepsin）水解芳香族氨基酸残基Tyr, Phe, Trp氨基端的肽键，将长肽链切成小肽段的混合物。 在小肠中分泌的胰腺蛋白酶进一步分解蛋白质 在此激活过程中，肽链的氨基端被切下42个氨基酸残基，剩下的部分就变成了胃蛋白酶。 由胰腺分泌的分解蛋白质的酶 Trypsin 胰蛋白酶 (Lys, Arg) Chymotrypsin 糜蛋白酶 (Phe, Trp, Tyr) Elstase 弹性蛋白酶 (Val, Ala, Ser, Lys) Carboxypeptidase 羧基肽酶 Aminopeptidase 氨基肽酶 肠液中肠激酶的作用和小肠粘膜细胞的消化作用 肠激酶对胰蛋白酶原的激活 胰腺最初分泌出来的各种蛋白酶和肽酶均以无活性的酶原形式存在，小肠分泌液促进了相关酶原的激活，从而激活蛋白质的消化途径。 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用 小肠粘膜细胞的刷状缘及胞液中存在寡肽酶及二肽酶，彻底把寡肽水解成氨基酸 不同蛋白酶之间功能上的区别 氨基酸的吸收 1．载体转运 γ-谷氨酰基循环：小肠，肾小管细胞，脑细胞 该循环分为两个阶段: 1. 谷胱甘肽对氨基酸的转运 2. 谷胱甘肽的再合成 转运一个氨基酸, 消耗 3分子ATP。 某些氨基酸, 如Pro, 不能通过此循环转运。 细胞的蛋白质降解 有两种细胞间的物质用于降解损坏的或者不需要的蛋白质 溶酶体 Proteasomes（查无此词） 溶酶体主要对以下蛋白起作用： 细胞外蛋白，例如通过内吞作用被运进细胞的血浆蛋白 细胞膜镶嵌蛋白，用于需要受体作为媒介的内吞作用。 Proteasomes主要对内在蛋白起作用 在细胞内合成的蛋白质，例如： 转录因子 必须被破坏来为细胞周期的下一阶段作准备的cyclins 由病毒和其他胞内寄生物编码的蛋白 不正常折叠的蛋白 氨基酸的脱氨基作用 转氨基作用 氧化脱氨作用 联合脱氨作用 转氨作用（Transamination） 在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成α-酮酸，反应的实质是氨基在α-氨基酸和酮酸的转移。 吡哆醛磷酸（ PLP）参与将α－氨基酸转移到α－酮戊二酸的过程中，在细胞内的主要功能是在带有氨基的分子的代谢过程中起作用。 吡哆醛磷酸连接到酶上是通过非共价相互作用以及酶活性位点的一个赖氨酸结合形成Schiff碱。 Transaminase (转氨酶) or aminotransferase (氨基转移酶) 作用：催化氨基酸和α-酮酸间进行氨基和酮基的互换。 体内存在着多种转氨酶，催化不同AA与α-酮酸的转氨基作用，其中以催化L- 谷氨酸α-酮酸转氨基反应的转氨酶 (谷丙转氨酶GPT和谷草转氨酶GOT) 最为重要。 辅酶: VB6的磷酸酯--磷酸吡哆醛 (Pyridoxal phosphate, PLP),作用是传递氨基。 生理意义：所催化的反应完全可逆，平衡常数近于1。既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些非必需AA合成的重要途径。 查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？ 转氨酶为细胞内酶，血清中活性很低，各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通过性增高，转氨酶可大量释放入血，导致血清中转氨酶活性增高。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破坏，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的） 常作为疾病诊断、观察疗效和预后的指标： 急性肝炎：S-GPT↑↑、S-GOT↑ 心肌梗塞：S-GOT↑↑ Oxidative deamination (氧化脱氨基作用） L-谷氨酸脱氢酶的特点 催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸、NH3和NADH+H+ 。 以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶。 线粒体。 分布于肝、肾、脑等组织，酶活性较强。 该酶是能使氨基酸直接脱去氨基的主要酶，其与转氨酶协同作用是体内脱氨基的主要方式。 变构酶 GTP和ATP为变构抑制剂， GDP和ADP为变构激活剂 Transdeamination (联合脱氨基作用) 一种转氨酶