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2015—2016学年上学期农学院 生物化学期末复习资料 (本复习资料仅供参考，希望能帮到大家，祝大家逢考必过！) 期考试卷题型及分值 分值/题题数合计选择题21020填空题11515判断题11010名词解释3515简答题4520计算题7、7、6320总分（满分）100 第一章（选择题：分值2～3分） 1、生物化学:又叫生命的化学,是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成、分子结构与功能及其在体内的代谢变化规律，从而阐明生命现象本质的一门学科。 2、生物化学的发展简史： 1780年，拉瓦锡研究的“生物体内的燃烧”。 1828年，哥廷根大学化学家费里德利克?维勒（Wuhler）用无机物氰氰铵合成了尿素，使得“活力论遭到重创”。 1868年，米歇尔（Miescher）发现“核素”。 1890年，E.Fischer首次证明了蛋白质是多肽。 1926年，萨姆纳（J.B.Sumner）从刀豆中提取第一个酶的结晶——脲酶，并通过实验首次证实脲酶是一种蛋白质。 第二章（1名词+1填空+1计算） 1、蛋白质的水解方式？优缺点？ （1）酸水解∶6mol/L盐酸或 4mol/L硫酸煮沸水解20小时左右，可实现完全水解。 优点∶不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。 缺点∶色氨酸完全被酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分破坏。 （2）碱水解∶5mol/LNaOH共煮10-20小时，即可完全水解。 缺点：在水解过程中，绝大多数氨基酸有不同程度的破坏，并且产生消旋作用，得到的是L-AA与D-AA的混合物。 优点：在碱性条件下色氨酸保持稳定，可作为酸水解的补充。 （3）酶水解∶在蛋白酶催化下水解。 优点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。 缺点：在一种酶催化下往往水解不彻底,需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。 工业上常用来生产蛋白质不完全水解产物，如:微生物培养基等。 常用的蛋白酶有：动物蛋白酶,微生物蛋白酶,植物蛋白酶 2、名词解释：氨基酸的等电点、变构效应、蛋白质的等电点、蛋白质变性、蛋白质的沉淀（考） (1)氨基酸的等电点 溶液在一定的pH时，AA的NH3+和-COO-基的解离度完全相同，此时，AA分子所带的正、负电荷相等，主要以兼性离子形式存在，即AA分子所带净电荷为零，它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，AA溶液所处的pH值称为该AA的等电点(用pI表示)。 （2）变构效应 变构效应又称别构效应，是指蛋白质与配基结合后生物活性发生改变的 （3）蛋白质的等电点 蛋白质溶液在特定的pH下，其分子所带的正、负电荷相等，净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点(用pI表示)。 （4）蛋白质的变性 天然蛋白质在受到某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化，但一级结构并未破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用。 （5）蛋白质的沉淀 蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的，若改变环境条件，破坏其水化膜或表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮凝沉淀的现象，就称为蛋白质的沉淀作用。 3、氨基酸参与的化学反应（Sanger法、Edman降解法原理） (1)与2、4一二硝基氟苯（ DNFB ）的反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸）: 氨基酸的α-氨基+DNFB——DNP-氨基酸（黄色） (2)与苯异硫氰酸酯（ PITC ）的反应 氨基酸的α-氨基+PITC——PTC-氨基酸——PTH-氨基酸多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与苯异硫氰酸酯PITC反应（Edman降解法）。 4、氨基酸的分离制备和分析鉴定（离子交换柱层析）（简答题） 目前分离分析常用方法——层析法 层析技术三个条件： ⑴.水不溶性惰性支持物； ⑵.流动相（溶剂系统） ⑶.固定相（附着在支持物上的水或离子） 具体技术有：吸附层析、离子交换层析、分配层析和分子筛过滤层析等 5、推断肽段的氨基酸序列（见本章习题6）（必考：大题） 6、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构 （1）一级结构即指肽链中氨基酸的排列顺序。 （2）二级结构指蛋白质共价主链在空间的卷曲方式（重点） （3）三级结构指一条肽链中所有原子的构象即主链基本结构单元间的配置. （4）四级结构由几个或数十个以上亚基相互缔合而形成的。 7、稳定蛋白质胶体溶液的两个因素： （1）亲水性极强 （2）易溶于水 8、蛋白质变性的发生哪些性质变化（选择题） 次级键被破坏，肽键完整。 9、蛋白质的分离纯化过程及注意事项（简答