第8章酶通论要点.ppt

第8章 酶通论 酶的发现及研究历史 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。 公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。 春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。 酶者，酒母也 酵素的发现 enzyme (in yeast) enzyme是希腊文 en = in ， zyme = yeast 什么是酶？ 酶是生物催化剂 生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！ 性能远远超过人造催化剂 定义：由活细胞产生的、 有高度专一性和 高效催化作用的生物大分子。 一、酶催化作用的特点 1. 提高反应速度，不改变平衡点; 2. 只起催化作用，本身不消耗； 3. 降低反应的活化能。 （一）与一般催化剂相同的特点 活化能(activation energy) 指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能 单位：KJ/mol 酶催化反应的实质： 降低反应的活化能 1. 易失活（温和性） （二） 生物催化剂的特点 常温、常压、中性 除个别RNA为催化自身反应的酶外，其余所有的酶都是蛋白质。 2. 高效性 且无副反应 反应速度是无酶催化/普通人造催化剂催化反应速度的106——1016倍。 3.专一性 Specificity: 酶对催化的反应和反应物有 严格的选择性。 底物（Substrate): 酶作用的物质。 （1）酶浓度的可调性 （2）通过激素调节酶活性 （3）反馈抑制调节酶活性 （4）抑制剂和激活剂 （5）别构调控、共价修饰、同工酶等 4. 可调节性 二、酶的化学本质及分类 ①经酸碱水解终产物是AA ②能被蛋白酶水解而失活 ③酶可变性失活 ④酶是两性电解质 ⑤具有不能通过半透膜等胶体性质 ⑥具有蛋白质的化学呈色反应 化学本质是蛋白质 （一）酶的化学本质 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性 的天然RNA——ribozyme（核酶）， 以后又陆续发现了真正的RNA催化剂。 单纯酶 ：只有蛋白质 结合酶（缀合酶）：脱辅酶 + 辅助因子 辅助因子 辅基 辅酶 { 与酶结合紧 与酶结合松 全酶 （二）酶的化学组成 结合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合 同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合 酶蛋白：决定反应的专一性 辅助因子：传递电子、原子或某些 化学基团的作用 monomeric enzyme：一般由一条肽链组成 oligomeric enzyme：为寡聚蛋白，≥2个亚基 multienzyme complex：几种酶靠非共价键 彼此嵌合而成。 由数个独立的酶组合起来形成络合体，催化一系列反应。（如糖代谢、脂代谢） （三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 根据酶蛋白分子的特点： 三、酶的命名和分类 （一）习惯命名法 根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名， 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 优点 　命名简单 　　　　　　应用历史较长，使用方便 缺点　　　一名数酶、一酶数名 为了适应酶学发展的新情况，国际酶学会议于1961年提出一个新的系统命名法及分类原则，已被国际生化协会采用。 （二）国际系统命名法： 系统名称包括底物名称、反应性质，最后加一个酶字。 底物1 ：底物2 + 反应性质+酶 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸：NAD+氧化还原酶 当底物为水时，可省略 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 惯用名：只取较重要的底物名称和反应类型。 对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。 （三）国际系统分类编号 1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类： 氧化-还原酶催化氧化-还原反应，催化氢的转移或电子传递。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 1、氧化还原酶 Oxidoreductase （四）六大类酶的特征 （1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应 （2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O： （3）过氧化物酶 （4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶） 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶