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第四章、酶 本章内容提要： 第一节、酶的概念、化学本质及作用特点 第二节、酶的组成、命名及分类 第三节、酶的活力测定和分离纯化 第四节、酶促反应动力学 第五节、酶的作用机制 第六节、酶活性的调节控制 第七节、同工酶 第一节 酶的概念、化学本质及作用特点 一、 酶的概念 1、 酶（Enzyme）：生物体活细胞产生的、起生物化学反应催化剂作用的蛋白质或RNA 。 2、酶：又称为生物催化剂；绝大多数酶是蛋白质,少数是RNA。 二、酶的研究发展 1、1897年；Büchner；发酵是酶作用的化学本质。（p319） 2、1926 ；Sumner；从刀豆中提取出脲酶结晶，证明脲酶是蛋白质。 （p319） 3、20世纪80年代初；Cech和Altman分别发现核酶（p319） 核酶（ribozyme）：具有催化功能的RNA。 （p319） 三、酶催化作用的特点 1、极高的催化效率 比非催化反应高108~1020倍，比非生物催化剂高107~1013倍。 2、高度的专一性 专一性(specificity) ：酶对催化的反应和底物的选择性。 底物(substrate) ：被作用的反应物。 3、催化活性可以受到调节和控制 4、作用条件温和（一般在体温条件下） 四、酶的专一性 （一）酶的专一性种类 1、绝对专一性(absolute specificity) 指一种酶只选择一种底物作用，如：脲酶。 2、相对专一性(relative specificity) 指一种酶选择一类底物作用。如：弹性蛋白酶水解甘氨酸、丙氨酸等短脂肪链氨基酸的羧基形成的肽键。 （二）关于酶的专一性的解释 1.1894；Fisher；锁与钥匙学说：认为底物分子专一的嵌入酶的活性中心，与酶的构象互补，就像锁与钥匙的关系一样，但酶、底物是刚性的，其形状不会改变。具有一定的局限性 2.1958；Koshland；诱导契合假说（induced-fit hypothesis）——柔性学说：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，同时，底物分子也发生形变，从而形成一个相互契合的酶-底物复合物，有利于催化。近年来得到证实。 第二节、酶的组成、命名及分类 一、酶的组成 （一）酶的化学组成 1、单纯酶(simple enzyme)：仅含蛋白质的一类酶。 2、复合酶(conjugated enzyme)：除蛋白质部分外，还需要非蛋白质的物质。 ①脱辅酶(apoenzyme) ：复合酶的蛋白质部分。 ②辅因子(cofactors)：复合酶的非蛋白质部分；包括金属离子和有机化合物；在催化中起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。 ③全酶（holoenzyme）：脱辅酶与辅因子组成的完整分子。 （p324） ④、辅酶和辅基（p324） 辅酶(coenzyme)：与脱辅酶结合松散（非共价键结合）；通过透析的方法可除去。 辅基：(prosthetic group)与脱辅酶结合紧密（共价键结合） ；用透析法不易除去,需要用一定的化学方法才可与脱辅酶分开。 （二）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 1.单体酶 （monomeric enzyme）：一般由一条肽链组成的酶。 2.寡聚酶（oligomeric enzyme ）：由两个或两个以上亚基组成的酶 3.多酶复合体（multienzyme complex）：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。其优越性是所有的中间产物都不需要离开酶的复合体，所有的反应都在组织严密的体系中有秩序地进行。 （p326） 二、酶的命名 每一种酶应有一个系统名称和一个习惯名称。 ㈠、习惯命名法 酶底物+酶反应类型：乳酸脱氢酶 底物名称：蛋白酶、核糖核酸酶 来源+底物：胃蛋白酶、唾液淀粉酶 该法缺乏系统性，但简单，现在还被人们使用。 ㈡国际系统命名法 1961年，国际酶学委员会（Enzyme Commission，EC）提出了系统命名法。 系统命名法 规定：酶的名称应当明确标明底物名称和反应类型；如果反应中有多个底物，每个底物均需列出，底物名称之间用“：”隔开；若底物之一是水时，可将水体略去不写。 如：谷丙转氨酶（丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶） ㈢酶的系统编号 如：葡萄糖氧化酶（ EC1.1.3.4 ）。 酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成，每个数字之间以“.”隔开。这四个数字的含义分别是：第一个数字代表大类，第二个数字代表亚类，第三个数字是亚亚类，第四个数字是酶在亚亚类中的序号。 三、酶的分类 ㈠根据酶的存在状态 1.胞内酶：在合成后定位于细胞内发生作用的酶。大多数酶属于此类。 2.胞外酶：在合成后分泌到细胞外发生作用的酶。主要为水解酶。 ㈡酶的系统分类 国际酶学委员会根据各种酶所催化反应的类型，把酶分为六大类。 1.