02 第二讲 蛋白质结构与功能(一).pptVIP

第二讲 蛋白质的结构和功能（一） 按预期的结构和功能 设计、新型蛋白质 基因修饰或基因合成 定向改造蛋白质 第一节 蛋白质组成和基本结构 蛋白质的应用 纺织—洗涤酶制剂：蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶、脂肪酶过氧化物酶 食品—（焙烤酶制剂，增加面包体积改善面团性质和瓤结构） 酿酒—饲料—造纸—医药—农业—（应用广泛） 例：聚γ-谷基酸： 水凝胶、絮凝剂、重金属吸附剂、饲料添加剂、骨质疏松预防药物、医用生物粘合剂、酶固定剂、防冻剂、生物可降解的塑料。 例：聚天冬氨酸： 冷却水处理系统的水垢处理剂、环境温和的去垢剂、金属抗腐蚀剂、矿浆液化剂、皮革鞣制剂、化妆品添加剂。人工合成，已经大规模生产 如：重组集落刺激因子（CSF）、促红细胞生成素（EPO）、白细胞介素（IL）、 干扰素、生长激素等 2、蛋白质的基本单位（？）—α-氨基酸 非天然蛋白质氨基酸： 不参与构成蛋白质的氨基酸，约150种，包括 一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。 一些氨基酸是重要的代谢物前体或中间产物，如： 瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物， β-丙氨酸是是泛酸，辅酶A前体等的前体 γ-氨基丁酸是神经传递的化学介质 非极性中性氨基酸：R基 不带电荷 或 极性极微弱，具有疏水性 （9种）甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。 极性中性氨基酸：R基 极性亲水，但不解离或极弱解离 （6种）丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。 含有羟基、巯基和酰胺基等。 酸性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中呈酸性，带负电荷，亲水性强。 （2种）天门冬氨酸、谷氨酸。（羧基） 碱性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中显碱性，带正电荷，亲水性强。（3种）组氨酸、赖氨酸、精氨酸。（氨基或亚氨基） 氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。Why？ 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。Why？ 酪氨酸 ?max＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸 ?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸 ?max＝280nm，?280=5.6x103; 二、 肽和多肽链 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 小结 蛋白质分子组成 20种L-型氨基酸及其分类 肽和多肽 肽键和肽平面 一、蛋白质一级结构 二、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构： 指多肽链主链构象（主链的排列方式）； 多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象； 多肽链主链中各原子（不涉及侧链和其它部分）在局部的空间排布。 一段连续的肽单位---氢键—排列成的具有周期性结构的构象。 蛋白质二级结构主要作用力——氢键 种类： α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲等 基本组件：α一螺旋、β-折叠、 β转角 二、蛋白质的二级结构 蛋白质空间构象的作用力 次级作用力(主要作用力) 氢键：二级结构的主要作用力 范德华力 疏水作用 库仑力（静电引力） 化学键 二硫键： 稳定构象， 多在β转角附近形成 配位键（金属离子作为辅基的蛋白） 思考题： 20种氨基酸的三字缩写 哪些氨基酸在近紫外区有吸收，为什么？ 什么是肽键、肽平面、为何呈刚性结构？ 肽链的氨基酸序列读写的起始端是什么？ 构型和构象有何不同，举例说明？ 维系空间构象的作用力有哪些？ * * 上堂课复习： 如何理解蛋白质工程？其研究体系的主线是什么？ 蛋白质工程诞生和标志？ 1983年，美国GENE公司Dr. Ulmer《Science》发表了 “Peotein engineering” 专论，标志“-----”诞生了 蛋白质工程和基因工程的关键区别？ 阐述蛋白质工程的理论基础与基本设计原理。 蛋白质工程基本途径和主要操作程序。 空间三维结构 结构与功能关系 基 础 符合需要 性能优良 功能强大 蛋白质工程 天然蛋白质 新型蛋白质 蓝 图 生命活动的基础 蛋白质：生命活动的执行者，如：新陈代谢、生长繁殖（生老病死） 造福人类 结构决定功能——结构和功能关系——蛋白质工程的重要研究内容和基础 蛋白质：α-氨基酸按一定顺序，以肽键链接形成的、具有一定空间结构、执行生物功能的高分子化合物或生物大分子。天然 20种 L型α-氨基酸 是生命活动的重要的物质基础。 功能：结构与支架，运动，防御和保护，催化，调节，运输，信息传递等 蛋白质类别（性状、结构和溶解度） 纤维状蛋白质：胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白、血纤蛋白