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期末考试复习 第一讲思考题 如何理解蛋白质工程，其主线是什么？ 如何理解蛋白质工程发展成为一门现代生物工程技术？ 蛋白质工程主要内容包括哪些？ 蛋白质工程的理论基础和蛋白质分子设计三种基本类型是什么？ 蛋白质工程和基因工程的关键区别？ 蛋白质工程基本途径和主要操作程序 论述蛋白质工程与其它相关学科和现代工程技术的关系。 第二讲思考题： 20种氨基酸的三字缩写 氨基酸分类的依据是什么？分为哪几类氨基酸，酸性氨基酸和碱性氨基酸包括哪几种氨基酸？ 哪些氨基酸在近紫外区有吸收，为什么？ 什么是肽键、肽平面、为何呈刚性结构？ 肽链的氨基酸序列读写的起始端是什么？ 构型和构象有何不同，举例说明？ 蛋白质N端测序仪器基于的化学原理是什么，简述之。代表仪器有哪些？它们有什么进步？ N-末端氨基酸的测定方法有哪些，简述之。 蛋白质Edman降解法的原理，Edman降解法的改良方法有哪些，简述之。 简述蛋白质C末端降解测序的程序 氨基酸分析仪测序操作流程。 论述蛋白质一级结构测定的基本程序、主要方法和原理。 C末端与N末端蛋白质序列仪有哪些相同和不同之处。 试比较C末端与N末端蛋白质序列的优缺点（影响因素）。 化学法一级结构测定的步骤有哪些，简述之。 基因测序法翻译蛋白质一级结构的实验方法。 如何确定二硫键和酰胺基位置，为和要确定？ X 射线衍射测定蛋白质构象的原理和基本程序。 第五讲思考题 在何时发现核磁共振现象，其研究材料是什么？ 什么是化学位移，化学位移的单位与表示方法？采用的相对标准是什么？为什么采用？化学位移与磁场屏蔽效应的关系如何？ 磁量子数（m)，弛豫过程，弛豫过程的主要方式 核磁共振及其条件？ 核磁共振波谱仪主要组成和工作原理，实现核磁共振的两种方法？ 自旋偶合和自旋裂分，为什么说自旋偶合是因，峰的裂分是果，偶合常数?（J），裂分峰的化学位移如何确定？耦合常数有哪些性质，具有和意义。 举例说明峰面积与氢原子数目的关系。衡量共振峰面积的方法。 核磁共振是测定蛋白质结构的主要技术 ，其特点是什么？ 什么是质谱分析，质谱仪的原理、组成和分类，举例说明。 第六讲思考题： 何谓吸收光谱、荧光光谱、圆二色光谱？ 价电子跃迁类型有哪些？什么是光谱的红移和蓝移、增色效应和减色效应？ 影响朗伯-比尔定律的影响因素与哪些？ 吸收光谱仪和荧光光谱仪工作原理。 试一试归纳影响荧光测量的因素有哪些？ 第七讲思考题——蛋白质结构预测 简述蛋白质序列数据库的主要种类和特点。 简述蛋白质结构数据库的主要种类和特点。 简述SWISS-PORT数据库的主要特点。 简述进行相似序列数据搜索的意义。 双重比对和多重比对的关系。 简述二级结构预测的原理和方法 简述蛋白质结构中α-螺旋预测的规则 简述蛋白质结构中β-折叠预测的规则 简述预测蛋白质三级结构的方法和程序 什么是同源建模法，简述同源建模的流程 记住几类主要的数据库 第八讲思考题——蛋白质的化学修饰与克隆表达（1） 蛋白质化学修饰的反应类型有哪些？ 蛋白质化学修饰的主要部位是什么？ 什么是位点专一性修饰？ 亲和标记及其分类，与竞争性可逆作用的主要区别是什么？ 蛋白质化学修饰的目的和意义？ 肽链中出现切开，蛋白质三维结构和生物活性还能保持吗？若变性和复性会发生什么现象，这一现象有何意义。 提高蛋白质药物体内稳定性的策略。化学修饰？如何修饰？举例说明 PEG如何修饰蛋白质？修饰蛋白质的哪些物理和化学性质改变？ 第九讲 作业与思考题 基因突变的种类？各自的特点是什么？ 定点突变和定向进化，各有哪些方法。 什么是正向突变体筛选、什么是最优突变体筛选。 突变文库的筛选（高通量筛选）方法主要有哪些？ 为什么要发展基因融合技术？ 常见的融合蛋白标签和报告分子是什么？ 如何利用内含肽实现蛋白质的链接？ 重组蛋白质表达系统主要有哪些？ 蛋白质基因克隆与表达的程序？ 分子生物学修饰，提高蛋白质药物体内稳定性的策略。 第十讲 作业与思考题 蛋白质分离纯化的总原则是什么？ 蛋白质分离纯化的一般原理？ 蛋白质分离纯化的一般步骤如何？ 初级分离有哪些方法？如何理解？简述其原理。 重点描述（3种沉淀法？膜过滤？离心法？） 第十一讲 作业与思考题 分离纯化的基本原理 精制分离有哪些方法？如何理解？简述其原理。 何谓液相色谱和HPLC？ HPLC仪器的主要构成和工作流程。 如何制订分离纯化方案，评价标准是什么？如何评价？ 鉴定蛋白质纯度有哪些方法？ 试论述蛋白质分离纯化的方法和原理 第十二讲 蛋白质分子设计（一） 试述蛋白质分子设计的概念。 试述蛋白质分子设计的种类有哪些分类方法，它们分类是否统一？ 举例说明蛋白质去折叠的方法 试述蛋白质分子设计的原理和原则是什么。 试述蛋白质分子设计的流程。 谈谈你对蛋白质分子设计学习