第一章蛋白质化学1氨基酸程序.ppt

蛋白质是分子量很大的生物分子 1．均一的蛋白质 它的所有分子在AA的组成和顺序以及肽链的长度方面是相同的 2．寡聚蛋白质 某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基（多肽链）通过非共价结合而成的。 特点：a.可解离成亚基，但相当稳定；b.可以结晶的形式从组织中分离；c. 有此蛋白质以寡聚蛋白质表现其活性的。 3． 简单蛋白质AA残基数目的估算。 AA残基的数目＝蛋白分子量/110 因为，AA残基的平均分子量＝128－18＝110。 从上图可知：氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，应该具有两性电离的性质，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电离的特点。 左图是甘氨酸的电离酸碱滴定曲线，从左向右是用NaOH滴定的曲线，溶液的pH由小到大逐渐升高；从右向左是用盐酸滴定的曲线，溶液的pH由大到小逐渐降低。曲线中从左向右第一个拐点是氨基酸羧基解离50%的状态，第二个拐点是氨基酸的等电点，第三个拐点是氨基酸氨基解离50%的状态。 通过氨基酸的滴定曲线，可用下列 Henderson-Hasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数（pK’）： 根据pK’可求出氨基酸的等电点，可由其等电点左右两个pK，值的算术平均值求出。 中性氨基酸： pI=(pK’1 + pK’2)/2 pK’1为α-羧基的解 离常数, pK’2为α-氨基的解 离常数。 氨基酸等电点的计算 二十种氨基酸的pK，及等电点： 2.由α-氨基参加的反应： (1) 与亚硝酸反应：放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。 * 主讲教师：　季祥　 jixiang@imust.cn 　 【目的与要求】 §1.1 蛋白质通论 §1.2 蛋白质的分子组成——氨基酸 1.了解蛋白质对生物体的重要意义。 2.了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成的 特点。 3.掌握蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构 特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸 的分类。 4.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离 与等电点含义、茚三酮反应及其应用。 〔目的与要求〕 5.掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一 级结构的测定方法与思路，学会分析简单多 肽的氨基酸顺序。 6.理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结 构的基本类型：α-螺旋及β-折叠的结构 特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特 性；了解超二级结构及结构域的概念。 7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳 定因素。 8.充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖 核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空 间结构的关系；以细胞色素C等为例充分理解 一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血 红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空 间结构与生物学功能的关系。 9.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电 离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些 性质的生理意义及实践意义。 10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。 一. 蛋白质的生物学意义 (一) 蛋白质是生命活动的物质基础 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%，占细菌干重的50～70% 。 (二) 蛋白质的生物学功能 1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。 2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。 5.参与机体的防御： 机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。 6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。 7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。 8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。 二、蛋白质的分类 1.根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质 2.根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。 3.根据组成分： （1）简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组