第一章蛋白质结构与功能程序.ppt

二、蛋白质的生物学功能 (一) 蛋白质在生物体内的分布特征 1.分布广 所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 2.含量高 蛋白质占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 3.种类多 人体中蛋白质种类达十万余种，每种蛋白质都有其特定的结构与功能。 三、蛋白质的分类 (二)蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 二、蛋白质的基本单位——氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 (1)将A链N端的第1个氨基酸残基切去，其活性只剩2％～10％，再将第2～4位氨基酸残基切去，其活性完全丧失。 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 2.主要的化学键 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。 1. 定义 (一)定义与主要化学键 H2N H3N+ N b H COO- O a C C COOH S S H O H O CH2 O a a CH CH3 CH CH3 CH3 CH2 CH3 CH3 CH3 c c c O O C c CH2OH CH2OH b NH2+ H2N C O C O- a b c 氢键 离子键 疏水键 维持蛋白质分子构象的各种化学键 肌红蛋白 (Mb) N 端 C端 (二) 结构域 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。 免疫球蛋白结构域示意图 (三)分子伴侣 1. 分子伴侣是一类可识别肽链非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质折叠的保守蛋白质。 3. 已发现分子伴侣具有形成二硫键的酶活性，在蛋白质分子折叠过程中对二硫键正确形成起到重要的作用。 2. 分子伴侣能可逆地与未折叠肽段结合，防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 2.主要化学键 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 四、蛋白质的四级结构 1.定义 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 (一)定义与主要化学键 血红蛋白是由含有血红素的2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体。 血红蛋白的四级结构 (一)一级结构与功能的关系 五、蛋白质结构与功能的关系 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 HS SH SH HS HS SH HS HS 26 110 95 84 72 65 58 40 26 110 95 84 72 58 40 65 1.核糖核酸酶一级结构与功能的关系 二硫键破坏后，生物学活性丧失。 (2) 将A、B两链间的二硫键还原，A、B两链即分离，胰岛素的功能完全消失。 (3) 将B链第28～30位氨基酸残基切去，其活性仍能维持100%。 2.胰岛素一级结构与功能的关系 * * 第二章 蛋白质的结构与功能 (Structure and Function of Protein) 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 1.作为生物催化剂（酶） 2.代谢调节作用 3.免疫保护作用 4.物质的转运和存储 5.运动与支持作用 6.参与细胞间信息传递 7.氧化供能 (二) 蛋白质的生物学功能 (一)根据蛋白质组成成分 1.单纯蛋白质 2.结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 (二)根据蛋白质形状 1.纤维状蛋白质 2.球状蛋白质 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 (一)组成蛋白质的元素 (The Molecular Component of Protein) 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16% (一)氨基酸的通式 H 甘氨酸