有机化学——14氨基酸蛋白质核酸资料.ppt

作用：降低体内血糖含量 用途：在临床上治疗糖尿病 人胰岛素分子的一级结构 （二）蛋白质的空间结构 蛋白质空间结构：指多肽链在空间进一步盘曲折叠形成的构象，它包括二级结构、三级结构和四级结构 维护蛋白质构象稳定的次级键（副键）：氢键、二硫键、疏水键、范德华引力、盐键和配位键 1.蛋白质二级结构 定义：是指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形成的方式，并不涉及侧链R基团的构象 形式：?-螺旋、?-折叠层、?-转角和无规卷曲 ?-螺旋结构 ?-螺旋结构俯视图 维系二级结构稳定的主要因素：主链的羰基O和亚氨基H之间所形成的氢键 ?-折叠层构象 2.三级结构 肌红蛋白的三级结构 蛋白质的多肽链在主链借助肽键之间的氢键形成二级结构基础上，其相隔较远的氨基酸残基侧链（R-）之间还可借助于多种副键而进行范围广泛的卷曲、折叠，所形成的特定整体排列称为蛋白质的三级结构 3.四级结构 四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽 链通过疏水作用力、盐键等副键相互缔合而成 亚基：每一条具有三级结构的多肽链。在蛋白质分子中，亚基的立体排布、亚基间相互作用与接触部位的布局称为四级结构 血红蛋白四级结构示意图 蛋白质的四个结构层次 氨基酸 回主目录 返回 二级结构 三级结构 四级结构 一级结构 二、蛋白质的性质 （一）蛋白质的两性电离和等电点 pH ＜ pI pH pI pH ＞ pI 带正电 电中性 带负电 负极 原点 正极 蛋白质分子多肽链中总有游离的氨基和羧基存在，因此蛋白质和氨基酸相似，具有两性电离和等电点的性质 H + OH - H + OH - Pr COOH NH3 + Pr COO NH3 + - Pr COO NH2 - （二）蛋白质的胶体性质 蛋白质的分子量：有的可达数千万 水中形成的颗粒直径：1～l00nm，胶体分散系 有胶体溶液的性质：布朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜以及具有吸附性质等 可用半透膜将蛋白质与小分子物质分离而得以纯化，这种方法称为透析法 透析法是实验或工业生产上提取和纯化蛋白质常用的方法 血清白蛋白（pI 4.9）、肌红蛋白 pI 7.0 和糜蛋白酶原（pI 9.1）的蛋白质混合物在什么pH值时进行电泳，其分离效果最佳？ 课堂互动 （三）蛋白质的变性 是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构遭到破坏致使蛋白质生物活性丧失和理化性质改变 引起蛋白质变性的因素： 物理因素有：加热、紫外线照射、超声波和剧烈振摇等 化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等 变性作用并不破坏蛋白质的一级结构 变性蛋白质的表现： 首先是失去生物活性。如血红蛋白失去运输氧的功能，胰岛素失去调节血糖的功能，酶失去催化能力等 其次是各种理化性质的改变。如溶解度降低，易于沉淀等 变性作用的实际意义（2点） 1.防止蛋白质激素、酶、抗体、疫苗等活性蛋白质在生产和保存过程中变性，以保持其生物活性 2.变性原理可用于灭菌等 蛋白质变性后，若其空间结构改变不大，就可以恢复原有结构和性质，称为可逆变性；若其空间结构改变较大，则其结构和性质不能恢复，称为不可逆变性 （四）蛋白质的沉淀 1.盐析法 向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析 盐析是沉淀蛋白质的方法之一。常用的盐析剂有（NH4）2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等 用盐析法，即可得到较纯的且保持原生物活性的蛋白质 2.加有机溶剂 某些有机溶剂如乙醇、丙酮等是脱水剂，可以破坏蛋白质周围的水化膜，使蛋白质沉淀 3.加重金属盐 某些重金属盐如硝酸银、醋酸铅及氯化高汞等中的阳离子与蛋白质分子结合，生成不溶性的蛋白质盐沉淀。此法常易使蛋白质变性 4.加生物碱试剂 某些生物碱如苦味酸、三氯醋酸、鞣酸和磺柳酸等可使蛋白质沉淀。这是因为蛋白质在pH pI的溶液中带正电荷，能与这些有机酸结合生成不溶性的盐沉淀出来 （五）蛋白质的颜色反应 反应名称 试 剂 颜 色 作用基团 缩二脲反应 CuSO4的碱性溶液 紫色或紫红色 肽键 米伦反应 硝酸汞、硝酸亚汞和硝酸混合液 红色 酚羟基 茚三酮反应 茚三酮稀溶液 蓝紫色 氨基 黄蛋白反应 浓硝酸-氨水 黄色-橙红色 苯环 坂口反应 次氯酸钠或次溴酸钠 红色 胍基 乙醛酸反应 乙醛酸、浓硫酸 紫红色 色氨酸 1.为什么可以用蒸煮的方法给医疗器械消毒？ 2.误服重金属盐引起中毒时，为什么服用大量牛奶、蛋清或豆浆能解毒？ 课堂互动 第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸 第十四章 氨基酸、蛋白质、核酸 学习要点 1.氨基酸的定义、分类、结构、命名和理化性质 2.蛋白质的定义、结构和理化性质 3.核酸、多肽、酶的定义和结构 蛋白质和核酸是最重要的生物大分子。是生命的物质基础 核酸由几种基本