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生物化学讲稿 生物化学教学讲稿 第一章 绪论 第二章 蛋白质的结构与功能 第三章 维生素 第四章 酶 第五章 生物氧化 第六章 糖代谢 第七章 脂类代谢 第八章 蛋白质分解代谢 第九章 核酸的结构、功能与核苷酸代谢 第十章 基因信息的传递 第十一章 癌基因与抑癌基因 第十二章 分子生物学常用技术及其应用 第十三章 细胞信号转导 第一章 绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry 是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1． 2． 3． 三、生物化学研究的主要方面： 1． 2． 3．4． ． 第二章 蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1． amino acid 是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸 2．R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸 8种 ；② 7种 ；③ Glu和Asp ；④ Lys、ArgHis 。 肽键与肽链： peptide bond 是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键 -CO-NH- 。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端 N端 与自由羧基端 C端 ，肽链的方向是N端→C端。 肽单位 ： 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 -螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 -折叠 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 -转角180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。 3． 4． 五、 蛋白质的理化性质： 1．pH值称为 2． 3．280nm。 4．蛋白质的变性、沉淀和凝固：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。 5. 蛋白质的呈色反应： （1）双缩脲反应； （2）印三酮反应； 3 folin-酚试剂反应。 六、蛋白质的分类： 1. 按组成成分分类：单纯蛋白质和结合蛋白质。 2. 按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质 3. 按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。 维生素 维生素（vitamin 是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。 维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。 1.TPPVit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧 2.FMN和FADFMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为 3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。 4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是 6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。 7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。 8. Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴