01 第一章蛋白质的结构与功能ppt.pptVIP

三、蛋白质的变性、复性 1.变性 denaturation 蛋白质在某些理化因素的作用下，空 间构象受到破坏，改变理化性质，并失去 其生物活性，称为蛋白质的变性。 变性涉及空间结构的改变。一级结构 不变，肽键无断裂。 蛋白质变性的因素 常见的有高温、高压、紫外线和乙醇 等有机溶剂、重金属离子及生物碱试剂等。 在医学上，变性因素可导致病原微生物 蛋白的变性失活，常被用来消毒灭菌。 2. 复性 renaturation 当蛋白质变性程度较轻，消除变性 因素使蛋白质恢复或部分恢复其原有的 构象和功能，称为复性。 许多蛋白质或结构复杂或变性后空间 构象严重破坏，不可能发生复性。 四、蛋白质的紫外吸收 蛋白质 色氨酸及酪氨酸 在紫外光 波长280nm处有最大吸收，可以用于 检测蛋白质含量。 五、蛋白质的呈色反应 某些试剂对蛋白质分子中肽键或特殊氨基酸残基发生显色反应，产生的有色物质与蛋白质浓度相关，可用于蛋白质定性、定量检测。如双缩脲反应，考马斯亮蓝、茚三酮反应等。 （一）蛋白质的二级结构 是指蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，即多肽链中主链原子的相对空间排列分布，而不涉及氨基酸残基侧链的空间排布。 稳定因素： 氢键 肽平面 肽键具有部分双链性质，因此肽键 不能自由旋转，而使涉及肽键的6各原子 共处于同一平面，称为肽键平面，又称 肽单元。 肽键平面示意图 2. 蛋白质二级结构的主要构象形式 α-螺旋 α-helix β-折叠 β-pleated sheet β-转角 β-turn 无规卷曲 random coil α-螺旋结构 （1）α-螺旋 多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。 氢键是维持α-螺旋结构稳定的主要 化学键。 （2）β-折叠 β-折叠呈折纸状 多肽链充分伸展，各个肽单元以Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨 基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。 β-折叠 （3）β-转角 出现于肽链进行180o回折时的转角部位。 由4个氨基酸残基组成，由第一个残基的 羰基 O 与第四个残基的氨基氧 H 形成氢键， 以维持转折结构的稳定。 第二个氨基酸残基多为脯氨酸和甘氨酸。 β-转角 （4）无规卷曲 肽链为环或卷曲结构，没有规律性排布， 但是表现重要生物学功用，称为“无规卷曲”。 由两个或三个二级结构的肽段，在空间上 相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为 模体。 （二）蛋白质的三级结构 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间 排布，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 主要靠次级键，包括氢键、离子键 盐键 、 疏水作用、范德华力、二硫键等。 维持蛋白质分子构象的各种化学键 a.氢键 b. 离子键 c.疏水作用 肌红蛋白 结构域（domain） 分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为 紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。 结构域含有序列上连续的100～200个氨基酸 残基，有较为独立的三维结构。 （三）蛋白质的四级结构 每一条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基。 各亚基之间以非共价键相互连接形成特定的三维空 间构象，称为蛋白质的四级结构。 维持四级结构的作用力主要是疏水作用，包括 氢键、离子键及范德华力等。 血红蛋白 由2个α亚基和2个β亚基构成的四聚体， 每个亚基中都结合1个血红素辅基。4亚基 通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体。 完整的血红蛋白分子具有运输O2和CO2 的功能。 蛋白质的四级结构 - 血红蛋白结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of protein 一、蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的功能是由其特定的构象所决定的， 一级结构是空间构象的基础。某些肽段一级结构 （氨基酸组成）决定特定二级结构（α-螺旋或 β-折叠）的形成。 哺乳类动物胰岛素氨基酸序列的差异 蛋白质一级结构中起关键作用的氨基酸 残基缺失或被替代，可通过影响空间构象而 影响其生理功能。 例如血红蛋白β亚基的第6位谷氨酸被 缬氨酸替代，可导致镰刀形贫血。 例：镰刀形红细胞贫血 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C 146 HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C 146 二、 蛋白质的空间结构与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质 特定的空间构象密切相关，所以蛋白质构 象是其生物活性的基础。 肌红蛋白和血红蛋白的结构 肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素 辅基