南京林业大学酶程期末考试重点(生物技术专业).docVIP

酶的特点和米氏方程式的推导。 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。 酶催化作用特点：（一）酶和一般催化剂的共性：①用量少而催化效率高；②不改变化学反应的平衡点；③可降低反应的活化能。（二）酶作为生物催化剂的特点：①用量少而催化效率高；②专一性高；③反应条件温和；④可调节性。 2、米氏常数的测定和意义。 答：测定：基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。 意义：①当v=Vmax/2时，Km=[s](Km的单位为浓度单位)。②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。③可近似表示酶和底物亲和力，Km愈小，E对S的亲和力愈大；Km愈大，E对S的亲和力愈小。④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[S]时的V，或任意V下的[S]（用Km的倍数表示）。 3、可逆抑制的种类和判别。 答：①竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 特点：Km变大，酶促反应速度减小；②非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。特点：Km虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了；